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J-GLOBAL ID：202002229302165027   整理番号：20A2286492

蛋白質ジスルフィドイソメラーゼによるα-シヌクレインフィブリル化の逆転【JST・京大機械翻訳】

Reversal of Alpha-Synuclein Fibrillization by Protein Disulfide Isomerase

著者 (8件)： Serrano Albert (Burnett School of Biomedical Sciences, College of Medicine, University of Central Florida, Orlando, FL, United States) ,  Qiao Xin (Department of Physics, College of Sciences, University of Central Florida, Orlando, FL, United States) ,  Matos Jason O. (Burnett School of Biomedical Sciences, College of Medicine, University of Central Florida, Orlando, FL, United States) ,  Farley Lauren (Burnett School of Biomedical Sciences, College of Medicine, University of Central Florida, Orlando, FL, United States) ,  Cilenti Lucia (Burnett School of Biomedical Sciences, College of Medicine, University of Central Florida, Orlando, FL, United States) ,  Chen Bo (Department of Physics, College of Sciences, University of Central Florida, Orlando, FL, United States) ,  Tatulian Suren A. (Department of Physics, College of Sciences, University of Central Florida, Orlando, FL, United States) ,  Teter Ken (Burnett School of Biomedical Sciences, College of Medicine, University of Central Florida, Orlando, FL, United States)
資料名： Frontiers in Cell and Developmental Biology (Web)  (Frontiers in Cell and Developmental Biology (Web))
巻： 8  ページ： 726  発行年： 2020年 
JST資料番号： U7062A  ISSN： 2296-634X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： スイス (CHE)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： α-シヌクレインの凝集体はParkinson病の病因に寄与する。シャペロンとオキシドレダクターゼである蛋白質ジスルフィドイソメラーゼ(PDI)はα-シヌクレインの凝集を阻止する。シャペロンとして機能できないPDIのS-ニトロシル化型は,凝集したα-シヌクレインの上昇レベルと関連し,Parkinson病に罹患した脳で見出される。Parkinson病および他の神経変性疾患におけるPDIの保護的役割は,そのシャペロン機能と関連しているが,神経保護の機構は不明のままである。チオフラビン-T蛍光及び透過型電子顕微鏡を用いて,PDIがα-シヌクレインの新生線維を破壊できることを初めて示した。成熟フィブリルはPDIにより影響されなかった。別のPDIファミリーメンバー,ERp57は,α-シヌクレイン凝集を阻害できなかったが,逆のα-シヌクレイン凝集を防止できなかった。PDIのジサグラーゼ活性はPDI:α-シヌクレインの1:50モル比で有効であり,S-ニトロシル化により阻止された。PDIはリンゴ酸デヒドロゲナーゼの凝集を逆転させることができず,その脱凝集活性はすべての基質で作用しないことを示した。これらの知見は,その神経保護機能の基礎となるPDIの以前に認識されていない脱凝集特性を確立する。Copyright 2020 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 凝集 ,  蛍光 ,  *フィブリル化 ,  Parkinson病 ,  透過型電子顕微鏡 ,  シャペロンタンパク質 ,  *タンパク質ジスルフィドイソメラーゼ ,  病因 ,  凝集体
準シソーラス用語： 神経変性疾患 ,  神経変性 ,  *α-シヌクレイン ,  脱凝集 ,  神経保護 ,  *フィブリル , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： アミロイド ,  シャペロン ,  ジスアグリゲナーゼ ,  ERp57 ,  神経変性

分類 (2件)： 生物学的機能  (EB03040U) ,  神経の基礎医学  (GN01020W)

引用文献 (48件)：

• Ali Khan H., Mutus B. (2014). Protein disulfide isomerase: a multifunctional protein with multiple physiological roles. Front. Chem. 2:70. doi: 10.3389/fchem.2014.00070
• Andreu C. I., Woehlbier U., Torres M., Hetz C. (2012). Protein disulfide isomerases in neurodegeneration: from disease mechanisms to biomedical applications. FEBS Lett. 586 2826-2834. doi: 10.1016/j.febslet.2012.07.023
• Bellucci A., Navarria L., Zaltieri M., Falarti E., Bodei S., Sigala S., et al (2011). Induction of the unfolded protein response by alpha-synuclein in experimental models of Parkinson’s disease. J. Neurochem. 116 588-605. doi: 10.1111/j.1471-4159.2010.07143.x
• Biancalana M., Koide S. (2010). Molecular mechanism of Thioflavin-T binding to amyloid fibrils. Biochim. Biophys. Acta 1804 1405-1412. doi: 10.1016/j.bbapap.2010.04.001
• Bisaglia M., Mammi S., Bubacco L. (2009). Structural insights on physiological functions and pathological effects of alpha-synuclein. FASEB J. 23 329-340. doi: 10.1096/fj.08-119784

タイトルに関連する用語 (4件)： 蛋白質ジスルフィドイソメラーゼ ,  α-シヌクレイン ,  フィブリル化 ,  逆転