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J-GLOBAL ID:202002237615965008   整理番号:20A0877768

酵素の糖ヌクレオチジルトランスフェラーゼ族の分類,特性化および構造解析【JST・京大機械翻訳】

Classification, characterization and structural analysis of sugar nucleotidylyltransferase family of enzymes
著者 (4件):
資料名:
巻: 525  号:ページ: 780-785  発行年: 2020年 
JST資料番号: B0118A  ISSN: 0006-291X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 短報  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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糖ヌクレオチジルトランスフェラーゼ(SNTs)は重要な代謝的役割を果たす酵素の大きなファミリーを構成する。以前に,N-アセチルグルコサミン-1-ホスファートウリジルトランスフェラーゼ-GlmUと呼ばれる1つのSNTに対して,2つのマグネシウムイオン-Mg2+_AとMg2+_Bが糖-ヌクレオチジル転移反応を触媒することを確立した。SNTsが共有する一般的な構造的枠組みにもかかわらず,利用可能な構造の分析に基づいて活性部位周辺の重要な違いを認識した。これらの差に基づいて,SNTsを2つの主要なグループに分類した。さらに,Mg2+_A安定化モチーフの変化は,それらを5つの異なるサブグループに分類することを導いた。「Mg2+_A安定化モチーフ」のグループ特異的保存は,45の利用可能な構造のみに基づいているので,ここでは,1,42,025蛋白質配列の網羅的解析を介してこれを検証した。以前に,金属イオン触媒機構がすべてのSNTにおいて作用すると仮定した。ここでは,生化学的に検証し,Mg2+が各グループまたはサブグループにおけるヌクレオチジル転移反応に対する厳密な必要条件であり,一般的な金属イオン依存性機構がSNTsにおいて作動することを確立した。さらに,各サブグループにおけるMg2+_A配位残基の変異は触媒作用を消失させ,これらの残基の両方に対する重要な役割を示し,SNTsはMg2+イオンにより仲介される保存された触媒機構を超えて機能的多様性をもたらすことを示唆した。これは,SNTsのファミリーにわたる触媒機構を確立するための包括的研究を構成する。Copyright 2020 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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JSTが定めた文献の分類名称とコードです
酵素一般  ,  微生物の生化学 

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