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J-GLOBAL ID:202002252636634881   整理番号:20A2625267

水素/重水素交換2D NMRにより明らかにした変性ユビキチンの残留構造【JST・京大機械翻訳】

Residual Structure of Unfolded Ubiquitin as Revealed by Hydrogen/Deuterium-Exchange 2D NMR
著者 (19件):
資料名:
巻: 119  号: 10  ページ: 2029-2038  発行年: 2020年 
JST資料番号: B0298A  ISSN: 0006-3495  CODEN: BIOJAU  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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濃縮変性溶液中の変性蛋白質に残留する残留構造の特性化は,非折畳み状態が折畳み開始部位を形成し,その後の折畳み反応をガイドするならば,残存構造が存在するので,蛋白質折畳みの研究において現在重要な問題である。ここでは,6Mグアニジニウムクロリドにおける非折畳みヒトユビキチンの水素/重水素(H/D)交換挙動を調べた。スピン脱塩カラムを用いたジメチルスルホキシド(DMSO)急冷H/D交換NMR法を用いて,6Mグアニジニウムクロリドから消光DMSO溶液への迅速な媒質交換を可能にした。DMSO溶液中のユビキチンの骨格共鳴帰属に基づいて,ユビキチン配列における60の同定されたペプチドアミド基のH/D交換動力学を成功裏に調べた。これらのアミド基の大部分は保護されなかったが,中間ヘリックス(残基23~34)とN末端βヘアピン(残基2~16)に関与するある種のアミド基は2.1~4.2の保護因子で著しく保護され,非折畳みユビキチンに残留構造があり,これらのアミド基が残留構造で52%以上の水素結合であることを示した。α-ヘリックスとβ-ヘアピンにおける水素結合残留構造は6Mグアニジニウムクロリドでも形成され,これらの残基構造がユビキチンのその後の折畳み反応を誘導する折畳み開始部位として機能することを示唆した。Copyright 2020 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (5件):
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蛋白質・ペプチド一般  ,  同位体交換  ,  分子構造  ,  質量分析  ,  置換反応 

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