文献

J-GLOBAL ID：202002265002202523   整理番号：20A1523616

細菌ホスファチジルセリンデカルボキシラーゼによるホスファチジルエタノールアミン生合成の構造的基礎【JST・京大機械翻訳】

Structural Basis for Phosphatidylethanolamine Biosynthesis by Bacterial Phosphatidylserine Decarboxylase

著者 (4件)： Watanabe Yasunori (Department of Bioscience, Graduate School of Agriculture, Ehime University, 3-5-7 Tarumi, Matsuyama, Ehime 790-8566, Japan) ,  Watanabe Yasuo (Department of Bioscience, Graduate School of Agriculture, Ehime University, 3-5-7 Tarumi, Matsuyama, Ehime 790-8566, Japan) ,  Watanabe Seiya (Department of Bioscience, Graduate School of Agriculture, Ehime University, 3-5-7 Tarumi, Matsuyama, Ehime 790-8566, Japan) ,  Watanabe Seiya (Center for Marine Environmental Studies (CMES), Ehime University, 2-5 Bunkyo-cho, Matsuyama, Ehime 790-8577, Japan)
資料名： Structure  (Structure)
巻： 28  号： 7  ページ： 799-809.e5  発行年： 2020年 
JST資料番号： A1212A  ISSN： 0969-2126  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 原核生物と真核生物の両方で,最も豊富な膜リン脂質の1つであるホスファチジルエタノールアミン(PE)は種々の膜機能で重要な役割を果たし,PSデカルボキシラーゼ(PSD)によるホスファチジルセリン(PS)の脱カルボキシル化により合成される。しかし,PSDの触媒作用と基質認識機構は不明のままである。本研究では,大腸菌(EcPsd)からのPSDに焦点を当て,アポ型およびPE結合型におけるEcPsdの結晶構造を,それぞれ2.6および3.6Åの分解能で決定した。EcPsdはホモ二量体を形成し,各プロトマーは活性部位で正に荷電した基質結合ポケットを持つ。構造に基づく変異分析は,ポケットの保存された残基がPS脱炭酸に関わることを明らかにした。EcPsdは膜結合に重要なN末端疎水性ヘリックス領域を持ち,それによって効率的なPS認識を達成した。これらの結果は,PSDによるPE生合成の機構を理解するための構造基礎を提供する。Copyright 2020 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 結晶構造 ,  *細菌 ,  大腸菌 ,  *生合成 ,  疎水性 ,  基質 ,  *ホスファチジルエタノールアミン ,  活性部位 ,  結合部位 ,  真核生物 ,  原核生物 ,  脱炭酸反応 ,  膜結合 ,  *微生物 ,  生物
準シソーラス用語： 触媒作用 ,  残基 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： 結晶構造 ,  ホスファチジルセリンデカルボキシラーゼ ,  ホスファチジルエタノールアミンの生合成 ,  Schiff塩基中間体 ,  膜結合

分類 (2件)： 微生物の生化学  (EG03020N) ,  酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (5件)： 細菌 ,  ホスファチジルセリンデカルボキシラーゼ ,  ホスファチジルエタノールアミン ,  生合成 ,  基礎