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J-GLOBAL ID:202002269346063137   整理番号:20A1757698

デカン-イン-水ナノエマルションを安定化する蛋白質/多糖類複合体【JST・京大機械翻訳】

Protein/Polysaccharide Complexes to Stabilize Decane-in-Water Nanoemulsions
著者 (7件):
資料名:
巻: 15  号:ページ: 335-345  発行年: 2020年 
JST資料番号: A1021A  ISSN: 1557-1858  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: ドイツ (DEU)  言語: 英語 (EN)
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蛋白質/多糖類複合体は静電相互作用により形成でき,Ostwald熟成により不安定化しやすい短鎖アルカンを含むナノエマルションの安定性増強に有用である。本研究は,界面構造化ナノエマルションを形成し安定化するために,ホエー蛋白質分離物(WPI)とサトウダイコンペクチン(SBP)から成る生体高分子複合体の能力を評価することを目的とした。ナノエマルションを室温で21日間貯蔵し,Ostwald熟成に対する安定性を評価した。複合体安定化ナノエマルションの粒子サイズが調製後少なくとも48時間安定(d_4;3~≦0.26μm)を維持し,一方WPIまたはSBP安定化ナノエマルションは最初の24時間の間に不安定化し,1μm付近の値に達したので,複合体は生体高分子単独よりも高い乳化能力を示した。さらに,貯蔵21日間後の後者で観察された最終粒子サイズは約8μmであったが,複合安定化ナノエマルションは2.34μmまでの粒子サイズを示し,それはクリーミングの遅延に直接影響した。さらに,錯体安定化ナノエマルションは,SBP(-20.4および-22.1mV)によって安定化したものと類似の値を有する負のζ電位を示し,一方,錯体安定化系の界面レオロジー挙動はWPIによって安定化したそれらとより類似していた。これは,蛋白質画分が油界面に吸着され,界面レオロジーを支配し,一方,複合体の周辺に位置するペクチン鎖と水相に向かって配向したペクチン鎖は,油滴に負の界面電荷を与える可能性がある。これらの結果は,WPI/SBP複合体が,デカン-イン-水ナノエマルションにおけるOstwald熟成を防止する際に,生体高分子単独より効果的であることを示した。Copyright Springer Science+Business Media, LLC, part of Springer Nature 2020 Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (3件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
食品蛋白質  ,  澱粉以外の多糖類  ,  食品の品質 

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