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J-GLOBAL ID:202002270349527735   整理番号:20A0074188

深海細菌由来の新規GH39ファミリーβ-グルコシダーゼCmGH1への構造的及び機能的洞察【JST・京大機械翻訳】

Structural and Functional Insights Into CmGH1, a Novel GH39 Family β-Glucosidase From Deep-Sea Bacterium
著者 (9件):
資料名:
巻: 10  ページ: 2922  発行年: 2019年 
JST資料番号: U7080A  ISSN: 1664-302X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: スイス (CHE)  言語: 英語 (EN)
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グルコシダーゼは多くの病気において重要な役割を果たし,セルロース分解の間に酵素を制限している。それは世界的炭素循環の重要な部分である。ここでは,海洋細菌Croceicoccus marinus E4A9~Tから単離した新規β-グルコシダーゼ,CmGH1を同定した。β-キシロシダーゼファミリーメンバーとの高い配列および構造類似性にもかかわらず,CmGH1はp-ニトロフェニル-β-D-グルコピラノシド(p-NPG)およびセロビオースに対して酵素活性を有していた。p-NPGに対するCmGH1のK_mおよびK_cat値は,それぞれ0.332±0.038mMおよび2.15±0.081min-1であった。CmGH1は,多くの種類の有機溶媒と同様に,高濃度塩,界面活性剤に耐性であった。CmGH1の結晶構造は1.8Å分解能で分解され,CmGH1は正準(α/β)_8バレル触媒ドメインと補助βサンドイッチドメインから成ることを示した。CmGH1において標準的な触媒三残基は見られなかったが,構造比較及び変異誘発分析はCmGH1の残基Gln157及びTyr264が活性部位であることを示唆した。変異体Q157Eはそのヒドロラーゼ活性を15倍まで有意に増加させたが,Y264Eはその酵素活性を完全に消失させた。これらの結果は,β-グルコシダーゼおよびβ-キシロシダーゼに対する進化の間の異なる触媒機構を理解するための新しい洞察を提供する可能性がある。Copyright 2020 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (3件):
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遺伝子発現  ,  酵素一般  ,  代謝と栄養 
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