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J-GLOBAL ID：202002273538466931   整理番号：20A2016505

Aureochrome-1におけるLOVドメインの光誘起立体配座スイッチングの分子機構【JST・京大機械翻訳】

Molecular Mechanism of Light-Induced Conformational Switching of the LOV Domain in Aureochrome-1

著者 (3件)： Kobayashi Itsuki (Department of Earth and Space Science, Graduate School of Science, Osaka University, Osaka, Japan) ,  Nakajima Hiroto (Department of Earth and Space Science, Graduate School of Science, Osaka University, Osaka, Japan) ,  Hisatomi Osamu (Department of Earth and Space Science, Graduate School of Science, Osaka University, Osaka, Japan)
資料名： Biochemistry  (Biochemistry)
巻： 59  号： 28  ページ： 2592-2601  発行年： 2020年 
JST資料番号： B0270B  ISSN： 0006-2960  CODEN： BICHAW  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 光酸素電圧センシング(LOV)ドメインは,植物,藻類,菌類,および細菌の光受容体蛋白質で広く見出される。LOVドメインの構造研究は,発色団の近接に位置するPheとGln残基が照明時に配座転移を受けることを示唆する。しかし,エフェクタードメインの活性化に関連する分子機構は解明されていない。フォトジッパー(PZ)蛋白質はLOVドメインと塩基性ロイシンジッパードメインから成るN末端切断オーレオクロム-1である。青色光(BL)はPZ二量化を誘導し,その後標的DNAに対する親和性を増加させる。本研究では,F298およびQ317の置換を有するPZ変異体を調製し,暗および光状態で定量分析を行った。Q317の置換は,標的DNAに対するPZ親和性の光誘起変化,特に暗状態で観察される高親和性の場合,有意に減少した。照射により,全てのPZ変異体は標的配列に対する親和性の増加を示し,各PZ変異体の二量体画分との明確な相関を示した。これらの結果は,立体配座平衡の存在を示唆し,発色団と蛋白質部分間の相乗的相互作用によるそのシフトが,おそらくオーレオクロム-1のBL調節スイッチングを可能にすることを示唆する。Copyright 2020 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 相互作用 ,  電圧 ,  *立体配座 ,  細菌 ,  二量化 ,  配座転移 ,  DNA【核酸】 ,  タンパク質 ,  二量体 ,  発色団 ,  親和性 ,  *光誘起 ,  *ドメイン構造 ,  *分子機構 ,  *LOVドメイン ,  微生物

分類 (3件)： 遺伝子発現  (EC02040Q) ,  生物学的機能  (EB03040U) ,  酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (5件)： LOVドメイン ,  光誘起 ,  立体配座 ,  スイッチング ,  分子機構