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J-GLOBAL ID:202102215191202022   整理番号:21A3082762

エンドウ蛋白質の熱ゲル化挙動に及ぼすpHとイオン強度の影響【JST・京大機械翻訳】

Influence of pH and ionic strength on the thermal gelation behaviour of pea protein
著者 (4件):
資料名:
巻: 123  ページ: Null  発行年: 2022年 
JST資料番号: E0877B  ISSN: 0268-005X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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ゲル化は蛋白質の機能的特性の一つであり,pHとイオン強度によって制御できる。しかし,新生植物蛋白質のゲル化特性に関連するkowledgeはまだ限られている。本論文では,エンドウ蛋白質の溶解性,熱挙動およびゲル化挙動を分析した。ゲルは,弾性率G′_25°C,G′_25°Cに対するG′_25°Cの比,および周波数と振幅への依存性をレオロジー的に測定した。加えて,ゲル内の安定化蛋白質相互作用を分析した。最も硬いゲルは0.6MのNaClでpH4.5で得られた。高いG′_25°Cと低いtanδ値は,不溶性蛋白質であると提案された活性充填剤の包含を示した。酸性pHでの塩添加は,中性pHでの熱変性と比較して,62°C~68°Cで低い熱変性をもたらす酸変性から蛋白質を保護することができた。pH3での塩の添加はまた,より低いG′_25°C/G′95°C比を有するより硬いゲルをもたらし,それはより疎水性で共有結合的相互作用を示した。pH7とpH9でのイオン強度の増加は,ゲル化温度以上の変性温度の上昇と静電相互作用の増加につながった。0.9MのNaClと1.5MのNaClのイオン層においてpH9で,周波数掃引は,ゲルの代わりに,もつれた溶液が形成されることを示した。エンドウ蛋白質ゲル化は中性またはアルカリ性pHに比べて低いpH値でイオン強度により影響を受けることが観察された。Copyright 2021 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
食品蛋白質  ,  食品の品質 

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