ファージコードSAMリアーゼの構造と機構は酵素ファミリーの触媒機能を改訂する【JST・京大機械翻訳】

Guo, X.; Soederholm, A.; Kanchugal P, S.; Isaksen, G. V.; Warsi, O.; Eckhard, U.; Trigueis, S.; Gogoll, A.; Jerlstroem-Hultqvist, J.; Aqvist, J.; Andersson, D.; Selmer, M.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202202898498316 整理番号：22P0245095

ファージコードSAMリアーゼの構造と機構は酵素ファミリーの触媒機能を改訂する【JST・京大機械翻訳】

Structure and mechanism of a phage-encoded SAM lyase revises catalytic function of enzyme family

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発行年： 2020年08月18日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2020年08月18日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

※このプレプリント論文は学術誌に掲載済みです。なお、学術誌掲載の際には一部内容が変更されている可能性があります。

最初のSAM分解酵素(SAMアーゼ)は細菌制限修飾系に対する反防御としてバクテリオファージT3で発見され,5-メチル-チオアデノシン(MTA)とL-ホモセリンを形成するS-アデノシル-L-メチオニン(SAM)ヒドロラーゼとして注釈された。環境ファージから,著者らは最近,T3 SAMaseとのほとんど検出可能な配列類似性を持つ3つのSAMaseを発見し,既知構造の蛋白質に相同性がないことを見出した。ここでは,基質類似体と生成物MTAとの複合体で,非常に最初のファージSAMアーゼ構造を示す。構造はGlnB様スーパーファミリーに似たα-ベータサンドイッチの三量体を示し,三量体界面で形成された活性部位を有する。量子力学計算,薄層クロマトグラフィーおよびNMR分光法は,この酵素のこのファミリーがヒドロラーゼではなく,単分子反応メカニズムにおいてMTAおよびL-ホモセリンラクトンを形成するリアーゼであることを示した。配列分析,in vitroおよびin vivo変異誘発は,T3 SAMaseが同じ構造ファミリーに属し,同じ反応機構を利用することを示す。【JST・京大機械翻訳】

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酵素一般

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