N-グリコシル化はTrypanosoma congolenseトランス-シアリダーゼの酵素活性を調節する【JST・京大機械翻訳】

Rosenau, J.; Grothaus, I. L.; Yang, Y.; Dinesh Kumar, N.; Ciacchi, L. C.; Kelm, S.; Waespy, M.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202205119086103 整理番号：22P0029729

N-グリコシル化はTrypanosoma congolenseトランス-シアリダーゼの酵素活性を調節する【JST・京大機械翻訳】

N-glycosylation modulates enzymatic activity of Trypanosoma congolense trans-sialidase

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発行年： 2022年03月24日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年03月24日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

トリパノソーマは壊滅的な疾患トリパノソーマ症を引き起こし,その表面に存在するトランスシアリダーゼ(TS)酵素の作用は重要な毒性因子である。TSはN-グリコシル化であるが,それらのグリカンの生物学的機能は不明のままである。本研究では,アフリカ寄生虫Trypanosoma congolense由来の組換えTSであるTconTS1の酵素活性および構造安定性に及ぼすN-グリカンの影響を調べた。この酵素はCHO Lec1細胞で発現し,in vivoでTS N-グリコシル化パターンに類似した高マンノース型N-グリカンを産生した。MALDI-TOF MSデータは,8つの推定上のN-グリコシル化部位がグリコシル化されていることを明らかにした。TconTS1のEndoHf処理によるN-グリカン除去は,未処理酵素と比較して基質親和性の減少をもたらしたが,明らかに変換率に影響しなかった。低グリコシル化TconTS1の二次構造要素の変化は円偏光二色性実験で観察されなかった。分子動力学シミュレーションは,高度に柔軟なN-グリカンの単糖類単位と触媒部位に位置するいくつかの保存されたアミノ酸との間の相互作用の証拠を提供した。これらの相互作用は,おそらく基質アクセシビリティと酵素-基質複合体安定性を増強する立体配座変化をもたらした。N-グリカンを介した触媒活性の観察された変調は,TS酵素ファミリーのいくつかのメンバーに潜在的固有の未知の構造-機能関係を示す。【JST・京大機械翻訳】

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酵素一般 , 糖質・糖鎖一般

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