Neisseria gonorrhoeaeからのAniAの生化学的特性化【JST・京大機械翻訳】

Barreiro, D. S.; Oliveira, R. N. S.; Pauleta, S. R.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202205996134984 整理番号：22P0330692

Neisseria gonorrhoeaeからのAniAの生化学的特性化【JST・京大機械翻訳】

Biochemical characterization of AniA from Neisseria gonorrhoeae

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発行年： 2022年04月07日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年04月07日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

Neisseria gonorrhoeae由来の亜硝酸塩レダクターゼであるAniAは,NOの産生と上皮剥離の消滅により,この微生物の感染機構において重要な役割を果たすことが示されている。この酵素はサブユニットあたり1型銅中心とサブユニット界面で1型2銅中心を持つ三量体であり,後者は触媒部位である。2つの中心は,初めて可視,EPRおよびCD分光法で特性化され,AniAs1型銅中心は,その四面体形状およびより短いMet-Cu結合に起因し,一方,2型銅中心は,より短い超微細結合定数(A//=9.1mT)を有するが,通常の性質を有する,という事を示していた。AniAの熱安定性を示差走査熱量測定により分析し,サーモグラムにおける単一吸熱転移を示し,95{度}Cで最大値を示し,一方,可視領域のCDスペクトルは85~90{度}Cで銅中心の存在を示した。亜硝酸塩存在下でのAniAの再酸化速度を,pH依存性を示し,pH6.0でより高い可視分光によって分析した。この酵素の高い熱安定性は,細胞外空間での高い活性を維持し,変性と蛋白質分解の傾向が少なく,N.gonorrhoeaeの増殖に寄与する。【JST・京大機械翻訳】

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酵素一般

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