ポリプロリンIIヘリックス束安定性および折畳みのNMR分光学的キャラクタリゼーションからの知見【JST・京大機械翻訳】

Trevino, M. A.; Redondo Moya, M.; Lopez Sanchez, R.; Pantoja-Uceda, D.; Mompean, M.; Laurents, D. V.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202206571606315 整理番号：22P0317763

ポリプロリンIIヘリックス束安定性および折畳みのNMR分光学的キャラクタリゼーションからの知見【JST・京大機械翻訳】

Insight into Polyproline II Helical Bundle Stability and Folding from NMR Spectroscopic Characterization of the Snow Flea Antifreeze Protein Denatured State

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発行年： 2022年03月12日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年03月12日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

蛋白質設計におけるPPIIヘリックスの使用は,それらの立体配座安定性および折畳みの理解における制限により現在妨げられている。6つのPPIIヘリックスから成る有用なモデル系である,雪解凍結防止蛋白質(sfAFP)の最近の研究は,低変性状態エントロピーが折畳み熱力学に寄与することを示唆した。sfAFPの還元変性状態の立体配座集合とエントロピーに関する原子レベル情報を得るために,著者らは3つの実験条件でNMR分光法によりその化学シフトと{1H}-15N緩和パラメータを分析した。優先二次構造の有意な集団は検出されなかった。中性対酸性pHでのある種のN末端残基の硬化は,好ましい電荷-電荷相互作用が,新生折畳みの間の2つのジスルフィド結合の形成を支持する立体配座集合をバイアスすることを示唆する。柔軟なグリシン残基の高い含有量にもかかわらず,sfAFP変性集合の移動度は,速いps/nsおよび遅いs/ms時間スケールの両方で変性/{β}蛋白質に対して類似していた。これらの結果は,典型的な蛋白質に似た変性集合における立体配座エントロピーと一致し,PPII螺旋束に基づく新しい構造が蛋白質設計に従わなければならないことを示唆する。【JST・京大機械翻訳】

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分子構造

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