脂質二分子膜によるプレセニリン同族体の活性部位形状安定化は膜内蛋白質分解を促進する【JST・京大機械翻訳】

Feilen, L. P.; Chen, S.-Y.; Fukumori, A.; Feederle, R.; Zacharias, M.; Steiner, H.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202209888421670 整理番号：22P0032136

脂質二分子膜によるプレセニリン同族体の活性部位形状安定化は膜内蛋白質分解を促進する【JST・京大機械翻訳】

Active site geometry stabilization of a presenilin homolog by the lipid bilayer promotes intramembrane proteolysis

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発行年： 2022年01月10日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年01月10日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

膜内プロテアーゼによる脂質二分子層における膜蛋白質の開裂は,健康および疾患にとって重要である。異なる脂質環境はそれらの活性を強力に調節できるが,どのようにこれが構造動力学にリンクするかは不明である。ここでは,古細菌膜内プロテアーゼPSHのカルボキシペプチダーゼ様活性,Alzheime[r]s病関連プレセニリン/{γ}-セクレターゼの相同体が,ミセルで障害され,脂質二分子層で促進されることを示す。比較分子動力学シミュレーションは,PSHの膜貫通ドメイン6aのような基質結合のための重要な要素がミセル中でより不安定であり,脂質二分子層で安定化することを明らかにした。さらに,PSHと遷移状態アナログ阻害剤との増強された相互作用と一致して,二分子層は酵素触媒活性部位形状の形成を促進した。本データは,膜内プロテアーゼの脂質環境が酵素-基質複合体の構造安定化と活性部位配列において重要な役割を果たし,それにより膜内蛋白質分解を促進することを示した。【JST・京大機械翻訳】

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分子構造 , 酵素一般

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