多量体バクテリオファージエンドリシンPlyCからのサブユニットの熱特性と相互作用【JST・京大機械翻訳】

Hoopes, J. T.; Heselpoth, R. D.; Schwarz, F. P.; Nelson, D. C.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202212194396653 整理番号：22P0031866

多量体バクテリオファージエンドリシンPlyCからのサブユニットの熱特性と相互作用【JST・京大機械翻訳】

Thermal characterization and interaction of the subunits from the multimeric bacteriophage endolysin PlyC

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発行年： 2023年08月01日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2023年08月01日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

バクテリオファージエンドリシンは細菌ペプチドグリカンを分解し,小分子抗生物質に対する酵素代替物と考えられている。特に,多量体連鎖球菌エンドリシンPlyCは魅力的な抗菌特性を持つ。しかし,PlyCの包括的な熱分析は不足しており,長期安定性と下流治療可能性の評価に必要である。生化学的および速度論的に基づく方法を示差走査熱量測定と組み合わせて用いて,PlyCおよびその種々のサブユニットおよびドメインの構造的,速度論的および熱力学的安定性を調べた。PlyCホロ酵素構造は,46Cでの部分的なアンフォールディングと凝集により不可逆的に損なわれる。触媒サブユニット,PlyCAの折り畳みは,この事象を促進させ,エンドリシンの動力学的不活性化を生じる。PlyCAとは対照的に,PlyCB八量体(細胞壁結合ドメイン)は熱安定性で,~75Cで変性した。PlyCAまたはPlyCB単独の単離はそれらの熱特性を変化させた。ホロ酵素とは対照的に,PlyCA単独は非協調的に非折畳みであり,熱力学的に不安定化するが,PlyCB八量体は単量体に可逆的に解離し,リン酸緩衝生理食塩水中で74Cで中間状態を形成し,各サブユニットはその後92Cで変性した。中間状態PlyCBへの折畳みPlyCAの添加,続く冷却により,活性ホロ酵素のin vitro再構成を可能にした。【JST・京大機械翻訳】

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酵素一般

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