力依存折畳みとアンフォールディング動力学により明らかにされた大きな接触秩序を持つ2状態蛋白質アシルホスファターゼの自由エネルギー景観【JST・京大機械翻訳】

Ma Xuening; Sun Hao; Hong Haiyan; Guo Zilong; Su Huanhuan; Chen Hu

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202218401737162 整理番号：22P0302436

力依存折畳みとアンフォールディング動力学により明らかにされた大きな接触秩序を持つ2状態蛋白質アシルホスファターゼの自由エネルギー景観【JST・京大機械翻訳】

Free energy landscape of two-state protein Acylphosphatase with large contact order revealed by force-dependent folding and unfolding dynamics

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発行年： 2022年03月11日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年03月11日
JST資料番号： O7000B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

アシルホスファターゼ(AcP)は,カルボキシル-リン酸結合の加水分解を触媒する98アミノ酸残基を有する小蛋白質である。AcPは,天然構造における比較的大きい接触秩序のため,遅い折畳み速度を有する典型的な2状態蛋白質である。AcPの機械的性質と変性挙動を原子間力顕微鏡によって研究した。しかし,低力での折畳みとアンフォールディング動力学は報告されていない。ここでは,安定な磁気ピンセットを用いて,1pNから3pNまでの力範囲および15pNから40pNまでのアンフォールディング速度内の力依存性折畳み速度を測定した。得られたアンフォールディング速度は ̄27pN以下の力で異なる力感度を示し,2つのエネルギー障壁を持つ自由エネルギー景観を決定した。その結果,小球蛋白質の自由エネルギー景観は,一般的なBactian camula形状を持ち,自然状態の大きな接触順序は,低力で大きな障壁を生成することを示した。【JST・京大機械翻訳】

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分子構造

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