抄録/ポイント：
抄録/ポイント
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-ケト酸デヒドロゲナーゼ複合体ファミリーは-ケト酸の必須酸化的脱炭酸を触媒し,アシル-CoAとNADHを生成する。同じ過剰反応を行うにもかかわらず,家族のメンバーは,互いに異なる成分構造と構造組織を持つ。細菌と菌類由来の-ケト酸デヒドロゲナーゼ複合体の天然構造は最近利用可能になったが,それらの天然状態における哺乳類対応物の原子構造と組織化は未知のままである。ここでは,それぞれ3.5[A]および3.8[A]分解能で測定したウシ腎臓由来の内因性立方2-オキソグルタル酸デヒドロゲナーゼ複合体(OGDC)および二十面体ピルビン酸デヒドロゲナーゼ複合体(PDC)コアのクライオ電子顕微鏡(cryoEM)構造を報告する。多重蛋白質の構造を単一溶解物試料から再構成し,試料調製と構造決定から生じる差異の懸念なしに直接構造比較を可能にした。天然および組換えE2コア足場構造は類似しているが,天然構造はそれらの末梢E1およびE3サブユニットで修飾されている。非対称サブ粒子再構成はこれらの末梢サブユニットの配置における不均一性を支持する。さらに,類似の単量体折畳みを共有するにもかかわらず,OGDCおよびPDC E2コアは,異なるドメイン間および三量体間相互作用を有し,ミスマッチE2種間の異種結合を緩和するための自己集合を調節する手段を示唆した。リポイル部分は,OGDC E2とPDC E2のドメイン間活性部位内の移動性ゲートキーパーの近くにある。2重関連三量体界面の解析は,コアの二十面体と立方構造の間の二次構造差と化学的相互作用を同定した。まとめると,著者らの研究は,同じソースからのOGDCとPDCの直接構造比較を提供し,-ケト酸デヒドロゲナーゼ複合体間のドメイン間相互作用と構造多様性の決定因子への新しい洞察を提供する。【JST・京大機械翻訳】
