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J-GLOBAL ID:202202263029916273   整理番号:22A0434610

ナノリポソーム-ホエー蛋白質相互作用の機構へのアルファ-ラクトアルブミンとβ-ラクトグロブリンからの洞察【JST・京大機械翻訳】

Insights from alpha-Lactoalbumin and beta-Lactoglobulin into mechanisms of nanoliposome-whey protein interactions
著者 (8件):
資料名:
巻: 125  ページ: Null  発行年: 2022年 
JST資料番号: E0877B  ISSN: 0268-005X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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ホエー蛋白質,すなわちα-ラクトグロブリン(α-La)とβ-ラクトグロブリン(β-Lg)におけるナノリポソームと2つの支配的な単量体の間の錯化を調べ,ナノリポソーム-ホエー蛋白質相互作用の機構を明らかにした。UV-visスペクトルは,ナノリポソームが2つの単量体蛋白質と有意に相互作用できることを示した。赤色シフト現象と強度減少を内因性蛍光スペクトルで観察した。α-La/β-Lgにおける疎水性基の曝露は増加し,内因性蛍光は消光した。同期蛍光の結果は,Trp蛍光強度がTyrのそれよりも顕著に減少し,単量体蛋白質とナノリポソーム間のより強力な相互作用がTrp残基周辺の領域で起こることを示した。CDスペクトルは,錯体化後の2つの単量体蛋白質におけるα-ヘリックスとランダムコイルの減少のコストで,α-Laとβ-Lgのβ-シート二次構造の増加を示した。FTIRの結果は,単量体蛋白質の二次構造が変化し,主な相互作用力が水素結合と疎水性力であることを示した。単量体蛋白質の表面疎水性および遊離スルフヒドリル含量は,ナノリポソームとの複合体形成後に増加した。分子ドッキングは,ナノリポソームと単量体蛋白質間の主な相互作用力が水素結合と疎水性力であることを示した。ナノリポソームとα-La間の相互作用はナノリポソームとβ-Lg間の相互作用よりも強かった。アミノ酸組成,先進構造および表面疎水性のような自然特性は,ナノリポソームと単量体蛋白質間の相互作用において決定的役割を果たすことができた。これらの知見は,ナノリポソームとホエー蛋白質の間の相互作用機構の理解を深めることができた。Copyright 2022 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
食品蛋白質  ,  食品の品質 

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