リブロース-5-りん酸エピメラーゼの生物物理学的および構造的特性化【JST・京大機械翻訳】

Narsimulu Bandigi; Qureshi Rahila; Jakkula Pranay; Are Sayanna; Qureshi Insaf Ahmed

文献

J-GLOBAL ID：202202265029490114 整理番号：22A0649846

リブロース-5-りん酸エピメラーゼの生物物理学的および構造的特性化【JST・京大機械翻訳】

Biophysical and Structural Characterization of Ribulose-5-phosphate Epimerase from

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資料名：
巻： 7 号： 1 ページ： 548-564 発行年： 2022年
JST資料番号： W5044A ISSN： 2470-1343 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

ペントースリン酸経路(PPP)はNADPH/NADP+ホメオスタシスの維持において重要な役割を果たし,活性酸素種の解毒を通して酸化ストレスに対する防御を提供する。リブロース-5-リン酸エピメラーゼ(RPE)は,PPP中のリブロース-5-リン酸(Ru5P)のキシルロース-5-リン酸(Xu5P)への相互変換の触媒作用に関与するが,この酵素の構造的属性は,リーシュマニア寄生虫を含む多くのヒト病原体においてまだ調べられていない。本研究では,種々の生物物理学的および構造的アプローチを用いた(LdRPE)のRPEのクローニング,精製および特性化に焦点を当てた。配列解析は,ヒトや他の真核生物に存在しないN末端でのトリパノソーマイド特異的挿入の存在を示した。ゲル濾過クロマトグラフィーは,組換えLdRPEが溶液中で二量体として存在することを示した。円偏光二色性研究は,生理的pHおよび温度におけるより高いαヘリックス含有量を明らかにし,これらパラメータの変化により比較的変化した。さらに,LdRPEの固有蛍光および消光研究は,トリプトファン残基が主に疎水性領域に埋没し,組換え酵素が尿素に対して適度に耐性であることを示した。さらに,相同性モデリングを用いて,LdRPEの三次元構造を生成し,続いて基質,生成物および基質類似体との分子ドッキングを行った。LdRPEのモデル化した構造は,基質と産物に対する単一結合ポケットと同様に保存された活性部位残基の存在を明らかにし,一方,in silico研究は基質類似体の基質よりも親和性の高い類似ポケットへの結合を示唆した。さらに,分子動力学シミュレーション分析は,リガンド存在下の活性部位残基におけるアポ型およびより少ない変動より安定性を示すリガンドの大部分とLdRPEの複合体を解読した。要するに,著者らの研究は,強力なアリーシュマニアを開発するその含意の基礎を提供できるリーシュマニアRPEへの構造的洞察を提供する。Copyright 2022 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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