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J-GLOBAL ID:202202267001168120   整理番号:22A1154198

単一モジュールPseudomonas aeruginosaファージJG004リゾチーム(Pae87)は細菌表面活性抗菌ペプチド様領域と可能な基質結合サブドメインを含む【JST・京大機械翻訳】

Monomodular Pseudomonas aeruginosa phage JG004 lysozyme (Pae87) contains a bacterial surface-active antimicrobial peptide-like region and a possible substrate-binding subdomain
著者 (10件):
資料名:
巻: 78  号:ページ: 435-454  発行年: 2022年 
JST資料番号: W0466A  ISSN: 0907-4449  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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ファージリシンは,細菌抗生物質耐性危機に取り組むための新規抗菌剤の源である。ファージリシンの工学は,抗菌療法が適用される方法でより正確なアプローチを導入するためのゲーム変化技術戦略として探索されている。このような工学的努力は,リシン構造と機能のより良い理解から利益を得るであろう。本研究では,緑膿菌ファージJG004由来のエンドリシンの抗菌活性をPae87と命名した。このリシンは以前にグラム陰性表面と相互作用し,それを破壊できる抗菌剤候補として同定されている。さらに,構造的および生化学的研究に基づく証拠を示した。ペプチドグリカンフラグメントと複合体化したPae87の高分解能結晶構造は触媒ドメイン内の別々の基質結合領域を示し,触媒部位から18Å離れて,リシン分子の反対側に位置した。この基質結合領域は,付加的細胞壁結合ドメインを欠く系統発生関連リジン間で保存されていたが,このようなモジュールを含むものではなかった。2つのグルタミン酸はペプチドグリカン分解活性に関連すると同定されたが,Pae87の抗微生物活性は一見無関係であった。対照的に,P87と命名されたPae87 C末端内の抗菌ペプチド様領域は,外膜を能動的に妨害し,それ自身により抗菌活性を示した。したがって,Pae87の抗菌機構は,P87ペプチドが外膜への結合の役割を果たし,Pae87の触媒活性の関与の有無に関わらず,細胞壁機能を破壊する役割を演ずる。Copyright 2022 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (3件):
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微生物の生化学  ,  酵素一般  ,  ウイルスの生化学 

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