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J-GLOBAL ID:202202282154939554   整理番号:22A0434589

サブユニットレベルでのダイズ蛋白質のグルコノ-デルタラクトン誘導ゲル化の機構への洞察【JST・京大機械翻訳】

Insights into the mechanism on Glucono-delta-lactone induced gelation of soybean protein at subunit level
著者 (6件):
資料名:
巻: 125  ページ: Null  発行年: 2022年 
JST資料番号: E0877B  ISSN: 0268-005X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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サブユニットレベルでの大豆蛋白質における凝固のゲル化過程およびゲル特性を解明するために,グリシニンのβ-コングリシニンおよびポリペプチド(酸性および塩基性ポリペプチド)のサブユニット(αα′-およびβ-サブユニット)の分散をGlucono-δ-ラクトン(GDL)により凝固させ,ゲル化過程を動的レオメータでモニターした。ゲルのレオロジー特性,微細構造,水分布および二次構造も同様に決定した。結果は,βサブユニットと塩基性ポリペプチドがより速く凝集し,一方,αα′-サブユニットと酸性ポリペプチドが,より堅固で,より微細なゲルを発達させ,水保持の強い能力を持ち,βシート構造の高い含有量を含むことを示した。GDL誘導サブユニット/ポリペプチドゲルネットワークは疎水性相互作用とジスルフィド結合によって支配された。サブユニットレベルでの大豆蛋白質のゲル化に関する機構,すなわちGDLの酸性化,塩基性ポリペプチドおよびβサブユニットが最初に凝集し,プロトゲルマトリックスを形成することを提案した。続いて,ゲル化,α-およびα′-サブユニット,特に酸性ポリペプチドの開発により,凝集する最後の1つである酸性ポリペプチドは,より微細で堅固なネットワークを形成し,最終的に成熟ゲルに一緒に成長する。ゲル化速度の他に,βシート二次構造のより高い含量と酸性ポリペプチドとαα′-サブユニットのより良い保水性もゲルの硬度に寄与するであろう。サブユニットレベルでのゲル化機構の解明はゲル化技術の革新を支持し,ダイズ産業に有益である。Copyright 2022 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
食品蛋白質  ,  食品の品質 

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