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J-GLOBAL ID:201702289527424282   整理番号:17A0370362

酵母プリオン蛋白質Sup35とその播種不均一ポリペプチドからのGNNQQNYのアミロイド形成特性【Powered by NICT】

Amyloid formation characteristics of GNNQQNY from yeast prion protein Sup35 and its seeding with heterogeneous polypeptides
著者 (6件):
資料名:
巻: 149  ページ: 72-79  発行年: 2017年 
JST資料番号: W0541A  ISSN: 0927-7765  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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Sup35酵母のプリオン様蛋白質であり,その異常な折畳みを伝送し,アミロイド原線維に凝集する能力を共有している。Sup35のプリオン決定領域から~7GNNQQNY~13はアミロイドを形成すると報告されている。最初に,様々な条件下でβシートアミロイド状態へGNNQQNYの自己凝集転移挙動を調べた。磁気バーを用いる機械的撹はんはGNNQQNYの凝集が促進された。GNNQQNYの凝集速度は,その濃度に依存していた;GNNQQNY濃度が高いほど,凝集速かった。円偏光二色性とFourier変換赤外スペクトルデータは,GNNQQNY凝集体中のβ-シート構造の形成を示した。アミロイド特異的チオフラビンTを用いた蛍光実験もGNNQQNY凝集体はアミロイド構造を形成することを示した。GNNQQNY凝集体のアミロイド構造は溶液中で単量体GNNQQNYの伸長のための種として機能した。アミロイド形成単量体蛋白質(アルブミン,リゾチームおよびインシュリン)の伸長のための種として作用するGNNQQNYアミロイド線維の能力を研究した。クロスシーディング実験はGNNQQNY骨材は不均一なインシュリンのアミロイド線維形成を促進する可能性があることを示唆した。逆単量体GNNQQNYはマウス脳切片上の不均一既に生成アミロイドβフィブリルの結合能を持つであろう。これら基礎データは,プリオン病原体の病原性のおよび/または伝搬機構を解明し,プリオン病に対する効果的な治療及び/又は診断を開発するために有益である可能性がある。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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蛋白質・ペプチド一般 

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