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J-GLOBAL ID:201002201758050031   整理番号:10A1107093

Saccharomyces cerevisiaeからのイソマルターゼと,その拮抗阻害剤マルトースとの複合体の結晶構造

Crystal structures of isomaltase from Saccharomyces cerevisiae and in complex with its competitive inhibitor maltose
著者 (4件):
資料名:
巻: 277  号: 20  ページ: 4205-4214  発行年: 2010年10月 
JST資料番号: B0206B  ISSN: 1742-464X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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オリゴ-1,6-グルコシダーゼの構造活性相関をよく理解するために,酵母Saccharomyces cerevisiae由来のイソマルターゼと,その拮抗阻害剤マルトースとの複合体の結晶構造をそれぞれ分解能1.30Åと1.60Åで決定し,デキストラングルコシダーゼおよびBacillus cereu由来オリゴ-1,6-グルコシダーゼの構造と比較した。その結果,酵母イソマルターゼのドメインAはグリコシドヒドロラーゼファミリー13に共通する(β/α)8バレル構造から成るが,ドメインCは他のファミリー13酵素には認められない折畳みを示すこと.活性部位ポケットには,ポケットから蛋白質表面に通じる水分子連鎖と触媒残基付近の水分子連鎖が存在すること,さらに他のオリゴ-1,6-グルコシダーゼに比べて酵母イソマルターゼの活性部位ポケットの入口は狭く,ポケットは浅いことなどが分かった。これらの結果から,酵母イソマルターゼがイソマルトースに最大活性を示すが,長鎖オリゴ糖に対する活性は低いことを説明した。構造と基質特異性について議論した。
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分類 (2件):
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酵素一般  ,  微生物の生化学 
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