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J-GLOBAL ID：201002204080525785   整理番号：10A0965266

リボソーム蛋白質L2は大腸菌HtpGと結合し,そのATPアーゼ活性を活性化する

Ribosomal protein L2 associates with E. coli HtpG and activates its ATPase activity

著者 (3件)： MOTOJIMA-MIYAZAKI Yuko (Chemical Resources Lab., Tokyo Inst. of Technol., 4259 Nagatsuta, Midori-ku, Yokohama 226-8503, JPN) ,  YOSHIDA Masasuke (Dep. of Molecular Biosciences, Fac. of Life Sciences, Kyoto Sangyo Univ., Kamigamo-Motoyama, Kita-ku, Kyoto 603-8555 ...) ,  MOTOJIMA Fumihiro (Dep. of Molecular Biosciences, Fac. of Life Sciences, Kyoto Sangyo Univ., Kamigamo-Motoyama, Kita-ku, Kyoto 603-8555 ...)
資料名： Biochemical and Biophysical Research Communications  (Biochemical and Biophysical Research Communications)
巻： 400  号： 2  ページ： 241-245  発行年： 2010年09月17日 
JST資料番号： B0118A  ISSN： 0006-291X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 真核細胞Hsp90については広く研究されているが,その細菌ホモログHtpGの機能はまだ解明されていない。本著では50Sリボゾーム蛋白質L2が45°Cでの最少培地で培養された大腸菌由来のHis-タグ付きHtpGと結合した蛋白質として見つけられた。L2は特異的にHtpGのATPアーゼ活性を活性化したが,他の変性蛋白質は活性化しなかった。HtpGとL2のドメイン誘導体を用いた分析はL2のC-末端ドメインおよびHtpGのC-末端ドメイン中央部が結合に重要であることを示した。生理的塩濃度でL2は変性状態となり,HtpGや他のシャペロン,DnaK/DnaJ/GrpEとGroEL/GroES,により認識された。HtpGのATPアーゼはL2濃度を増やすと1分子のL2が二量体HtpGと結合し,その見かけK_Dは100mM KClで0.3μMまた200mM KClで3.3μMであった。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： 大腸菌 ,  分子間相互作用 ,  *ATPアーゼ ,  シャペロンタンパク質 ,  熱ショックタンパク質 ,  細菌タンパク質 ,  変性
準シソーラス用語： DnaK ,  GroES ,  HSP90 ,  HtpG蛋白質 ,  *L2蛋白質 ,  蛋白質相互作用 ,  蛋白質変性

分類 (1件)： 細胞構成体の機能  (EF03060C)

タイトルに関連する用語 (5件)： リボソーム蛋白質 ,  大腸菌 ,  HtpG ,  ATPアーゼ活性 ,  活性化