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J-GLOBAL ID:201002217798612125   整理番号:10A0857496

F0F1-ATPシンターゼのF0-aサブユニットの必須アルギニン残基はF0プロトンチャンネルc-環の回転なしにプロトンショートカットを妨げる役割を持つ

Essential arginine residue of the F0-a subunit in F0F1-ATP synthase has a role to prevent the proton shortcut without c-ring rotation in the F0 proton channel
著者 (8件):
資料名:
巻: 430  号:ページ: 171-177  発行年: 2010年08月15日 
JST資料番号: B0205A  ISSN: 0264-6021  CODEN: BIJOAK  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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Bacillus PS3 F0F1(F0F1-ATPシンターゼ)のArg169を小さな(Gly,Ala,Val)あるいは酸性残基(Glu)に置換した変異体が,受動的なプロトン移動を媒介することを示す。このプロトン移動はF0-c(cE56)の必須カルボキシ基を必要とした。また,このArg残基をPhe,Ile,LysかTrpにより置換した場合,プロトンはF0-cのカルボキシ基に移動しなかった。さらに,c-環とF0-aを単一のポリペプチドに融合した「回転不可能な」(c10-a)F0F1の同様なArg変異体も受動的プロトン輸送を示すことから,c-環の回転は必要ないことを見出した。Arg残基をF0-a構造において推定上の同様な位相位置に移動した変異体(aR169G/Q217R)は受動的プロトン輸送を遮断した。F0F1-ATPシンターゼの保存されているArg169は,cE56を介した無益なプロトンショートカットを遮断し,F0-a/c環界面でのF0-aハーフチャンネルとF0-cカルボキシ基間のプロトン移動を容易にする役割を果すと考えられる。
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分類 (2件):
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細胞膜の輸送  ,  微生物生理一般 
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