モデルペプチド[Pro-4(R)-ヒドロキシプロピル-Gly]3-[Pro-4(R)-フルオロプロピル-Gly]-[Pro-4(R)-ヒドロキシプロピル-Gly]3の19F NMRによって明らかにしたコラーゲン三重螺旋の多形

KAWAHARA Kazuki; NEMOTO Nobuaki; MOTOOKA Daisuke; NISHI Yoshinori; DOI Masamitsu; UCHIYAMA Susumu; NAKAZAWA Takashi; NISHIUCHI Yuji; YOSHIDA Takuya; OHKUBO Tadayasu; KOBAYASHI Yuji; KOBAYASHI Yuji

文献

J-GLOBAL ID：201202251031626765 整理番号：12A1047999

モデルペプチド[Pro-4(R)-ヒドロキシプロピル-Gly]₃-[Pro-4(R)-フルオロプロピル-Gly]-[Pro-4(R)-ヒドロキシプロピル-Gly]₃の¹⁹F NMRによって明らかにしたコラーゲン三重螺旋の多形

Polymorphism of Collagen Triple Helix Revealed by ¹⁹F NMR of Model Peptide [Pro-4(R)-Hydroxyprolyl-Gly]₃-[Pro-4(R)-Fluoroprolyl-Gly]-[Pro-4(R)-Hydroxyprolyl-Gly]₃

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資料名：
巻： 116 号： 23 ページ： 6908-6915 発行年： 2012年06月14日
JST資料番号： W0921A ISSN： 1520-6106 CODEN： JPCBFK 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

繊維状蛋白質コラーゲンにおけるcis-trans異性化とヘリックス-コイル転移過程に関する[Pro-4(R)-ヒドロキシプロピル-Gly]₃-[Pro-4(R)-フルオロプロピル-Gly]-[Pro-4(R)-ヒドロキシプロピル-Gly]₃の種々の構造を特性化した。4(R)フルオロプロリン(fPro)の唯一の¹⁹F NMRプローブを用いることによって,転移温度(T_m)周辺で三重螺旋構造を有する化学種を明らかにした。三本鎖整列に関して化学種は通常の螺旋構造と明確に異なっている。¹⁹F-¹⁹F交換分光法は螺旋構造が不整合し,通常の三重螺旋が中央セグメント中Pro-fPro,Pro-Hyp^R及びGly-Proでall-transペプチド結合を有する拡張単量体鎖を経由して間接的に互換し得ることを示した。この知見はコラーゲンペプチドのヘリックス-コイル転移が単純な二状態モデルで記述できないことを示している。しかるに,最も拡張した単量体鎖が不整合と正しく折畳んだ両者の三重螺旋に対する唯一の源である(Pro-Hyp^R-Gly)_nの転移機構に対するスキームを調べた。ねじれ端部が不整合三重螺旋をより高次構造に自己集合することを支援できた。T_mで最大蓄積する不整合三重螺旋とコラーゲンのヘリックス-コイル転移に関連した速度論的履歴間の潜在的可能性を考察した。

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分子構造

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