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J-GLOBAL ID:201302269919307807   整理番号:13A1144450

高圧下でのβ-ラクトグロブリンの存在におけるα-ラクトアルブミンとリゾチームおよびミオグロビンのゲル形成能力ならびにゲル特性の比較

Comparison of the gel-forming ability and gel properties of α-lactalbumin, lysozyme and myoglobin in the presence of β-lactoglobulin under high pressure
著者 (7件):
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巻: 33  号:ページ: 415-424  発行年: 2013年12月 
JST資料番号: E0877B  ISSN: 0268-005X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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α-ラクトアルブミン(α-La)とリゾチーム(LZM)は,それぞれフリーSHグループ以外の4つのジスルフィド結合を含んだ。ところが,ミオグロビン(Mb)はジスルフィド結合またはフリーSHグループを持たなかった。本研究では,β-ラクトグロブリン(β-Lg)の存在下および非存在下で,α-La,LZMおよびMbの圧力誘発ゲル化を調査した。800MPaの圧力を受け,α-LaとLZMが圧力耐性タンパク質であることが円偏光二色性分析で明らかになった。そのとき,α-La,LZMとMb(1-24%,w/v)の溶液は,ジェルを形成しなかった。しかしながら,β-Lg(5%,w/v)の存在下で,圧力によって誘発されたジェルは,Mb(15%,w/v)でなくα-LaおよびLZM(各々の15%,w/v)を生じた。タンパク質のジスルフィド架橋結合がゲル化の原因であることを,一次元および二次元のSDS-PAGEは証明した。α-LaとLZMが相応して,同じジスルフィド結合配列を持つが,同じ実験的条件下で誘導するときでも,α-La/β-LgおよびLZM/β-Lgから形成されるゲルの肌合いと外見は著しく異なった。顕微鏡分析は,α-La/β-Lgのゲル化の間でなく,LZM/β-Lgのゲル化の間,段階分離が起こることを示した。NMR緩和測定は,α-La/β-Lgジェルのタンパク質母体による水分子の関係は,LZM/β-Lgジェルにおいて,それと比較してよりタイトであることを明らかにした。この結果は,高圧下の球状タンパク質のゲル形成能力が,タンパク質の主構造に関連があり,また,架橋反応および高圧下でのタンパク質の分散作用段階で,ジェル特性が左右されることを示した。α-ラクトアルブミン,リゾチームとミオグロビンは,高圧下でジェルを形成しなかった。β-ラクトグロブリンの存在下では,ジェルはα-ラクトアルブミンとリゾチームを形成した。Copyright 2013 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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分類 (2件):
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食品蛋白質  ,  蛋白質・ペプチド一般 

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