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J-GLOBAL ID:201802216058597168   整理番号:18A1298486

ソーマチンの表面上の正電荷は甘味受容体との多点相互作用に重要である【JST・京大機械翻訳】

Positive Charges on the Surface of Thaumatin Are Crucial for the Multi-Point Interaction with the Sweet Receptor
著者 (8件):
資料名:
巻:ページ: 10  発行年: 2018年 
JST資料番号: U7081A  ISSN: 2296-889X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: スイス (CHE)  言語: 英語 (EN)
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激しく甘味のある蛋白質であるタウマチンは,50nMの閾値で甘味を誘発する。著者らの研究室からの以前の研究は,T1R2-T1R3甘味受容体とタウマチンの間の複雑なモデルが静電ポテンシャルの相補性に決定的に依存することを示唆した。このモデルを更に検証するために,相互作用部位の一部であると期待される3つのリジン残基(Lys78,Lys106及びLys137)に焦点を当てた。3つのタウマチン変異体(K78A,K106A,K137A)を調製し,甘味の閾値値を調べた。その結果,K106Aの甘味は約3倍減少し,K78AおよびK137Aの甘味は野生型のタウマチンと比較して約5倍減少した。これらの変異体の三次元構造も原子分解能でのX線結晶解析により決定した。変異体蛋白質の全体構造は野生型のそれと類似していたが,変異部位周辺の静電ポテンシャルはより負になった。3つのリジン残基は,タウマチン分子の表面上に20~40Å離れて位置しているので,これらの結果は,thaumの表面上の正電荷が甘味受容体との相互作用に重要な役割を果たし,くさびモデルと称する多点相互作用モデルにより提案されたように,甘味受容体との相互作用に必要であることを示唆した。Copyright 2018 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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