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J-GLOBAL ID:201802255197470847   整理番号:18A0922392

N-ミリストイル化とS-アシル化はCa2+調節Arabidopsisキナーゼの共通修飾であり,Slac1アニオンチャンネルの活性化に必要である【JST・京大機械翻訳】

N-myristoylation and S-acylation are common modifications of Ca2+-regulated Arabidopsis kinases and are required for activation of the SLAC1 anion channel
著者 (18件):
資料名:
巻: 218  号:ページ: 1504-1521  発行年: 2018年 
JST資料番号: B0319B  ISSN: 0028-646X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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N-ミリストイル化及びS-アシル化は蛋白質膜会合を促進し,膜蛋白質の調節を可能にした。しかし,この標的化機構が植物のシグナル伝達過程にどのように広がっているかは不明のままである。バイオインフォマティクス解析を通して,植物蛋白質キナーゼファミリーの中で,N-ミリストイル化とS-アシル化による二重脂質化を示すモチーフの発生は,Ca2+調節CDPK-SnRKとCBL蛋白質ファミリーを含む5つのキナーゼファミリーに限定されることを決定した。放射性標識ミリスチン酸の取り込みによるCDPK-SnRKとCBLsのN-ミリストイル化を実証した。著者らは,モデルケースとしてCPK6とCBL5に焦点を当て,Arabidopsis変異体の蛍光顕微鏡,電気生理学および機能的相補性により,それらの機能に及ぼす二重脂質化の影響を調べた。両脂質修飾は,細胞膜へのCBL5とCPK6の適切な標的化に必要であることを見出した。さらに,著者らはGBL5-CIPK11複合体をリン酸化し,保護細胞アニオンチャンネルSLAC1を活性化することを同定した。CPK6またはCBL5-CIPK11によるSLAC1活性化は,二重脂質修飾に厳密に依存し,CPK6脂質修飾の消失は,cpk3 CPK6孔辺細胞変異体表現型の機能的相補性を阻害した。著者らの知見は,Ca2+シグナル伝達過程に対する二重脂質修飾の一般的重要性を確立し,孔辺細胞アニオンチャンネル調節に対するそれらの必要性を示す。Copyright 2018 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (1件):
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細胞生理一般 

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