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J-GLOBAL ID:201802262254254357   整理番号:18A1189222

アンギオテンシンI変換酵素阻害活性を有する卵白加水分解物の最適化とスケールアップ調製【JST・京大機械翻訳】

Optimization and Scale-Up Preparation of Egg White Hydrolysate with Angiotensin I Converting Enzyme Inhibitory Activity
著者 (4件):
資料名:
巻: 83  号:ページ: 1762-1768  発行年: 2018年 
JST資料番号: C0005A  ISSN: 0022-1147  CODEN: JFDSAZ  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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アンギオテンシンI変換酵素(ACE)はアンギオテンシンIをアンギオテンシンII(強力な血管収縮剤)に変換するので血圧の調節に重要な役割を果たす。食品蛋白質由来ACE阻害ペプチドは,降圧薬に対するより安全な代替物と考えられている。著者らの以前の研究において,3つのACE阻害ペプチドを卵白oトランスフェリンから特性化し,それらの抗高血圧活性を自然発症高血圧ラットにおいて検証した。しかしながら,精製卵白oトランスフェリンからこれらのペプチドを調製することはあまりにも高価である。本研究の目的は卵白を用いてこれらのペプチドを調製することの実現可能性を決定し,次に卵白加水分解物を調製する条件を最適化することであった。Taguchiの方法は,最適化のために実験を設計するために使用した。それは次の通りに確立した。基質%,サーモアーゼのpH,サーモアーゼ消化の時間,ペプシンの基質への比率,ペプシンのpH,ペプシンの温度およびペプシン消化の時間は,それぞれ7.5%,pH8,90分,1%,pH2.5,55°Cおよび180分であった。最適条件下で得られたACE阻害活性(IC50値)およびペプチド収率は,それぞれ30±2μg/mLおよび77.5%±0.3%であり,予測値に匹敵した。150L反応器で調製した加水分解物は同等の活性を示したが,ペプチド収率は低かった。本研究の結果は,強力なACE阻害活性を有する機能性成分を調製するための出発物質として卵白蛋白質を用いることの実現可能性を示した。Copyright 2018 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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生理活性ペプチド  ,  食品蛋白質 

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