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J-GLOBAL ID:201902288618878591   整理番号:19A1641018

CD及び溶液NMR分光法によるHsp90-コシャペロンCdc37のN末端キナーゼ相互作用ドメインの構造特性化【JST・京大機械翻訳】

Structural characterization of the N-terminal kinase-interacting domain of an Hsp90-cochaperone Cdc37 by CD and solution NMR spectroscopy
著者 (7件):
資料名:
巻: 1867  号:ページ: 813-820  発行年: 2019年 
JST資料番号: B0207A  ISSN: 0005-2728  CODEN: BBBMBS  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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Cdc37は,種々のシグナル伝達キナーゼの折畳み,集合及び成熟を支援するHsp90と協調する蛋白質キナーゼ標的分子シャペロンである。それは3つの異なるドメイン:N末端,中間,およびC末端ドメインから成る。中間ドメインはHsp90結合ドメインであるが,N末端ドメインはキナーゼ相互作用ドメインとして認識される。N末端ドメインは13位に良く保存されたSer残基を含み,この部位でのリン酸化はCdc37とシグナル伝達キナーゼ間の相互作用の必要条件であることが示されている。Ser13のリン酸化はCdc37分子におけるいくつかの立体配座変化を誘導する可能性があるが,Cdc37のN末端ドメインの構造についてはほとんど知られていない。円偏光二色性及び溶液NMR分光法によりCdc37のN末端領域に対応するいくつかのフラグメント蛋白質の構造及び動的性質を調べた。Cdc37のN末端ドメインは高度に動的な構造を示し,αヘリックスとより不規則な構造の間の平衡に存在することを見出した。Ser13でのリン酸化はCdc37のN末端フラグメント蛋白質の全体構造を有意に変化させなかった。結果は,より複雑な機構が種々のキナーゼとCdc37のリン酸化活性化相互作用を説明するために必要であることを示唆した。Copyright 2019 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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酵素一般  ,  蛋白質・ペプチド一般 

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