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J-GLOBAL ID：202002211294168649   整理番号：20A2442491

銅アミンオキシダーゼの活性部位におけるアスパラギン酸とトパキノンの特異なプロトン化状態【JST・京大機械翻訳】

Unique protonation states of aspartate and topaquinone in the active site of copper amine oxidase

著者 (6件)： Shoji Mitsuo (Center for Computational Sciences, University of Tsukuba, 1-1-1 Tennodai, Tsukuba, Ibaraki 305-8577, Japan. [e-mail]) ,  Murakawa Takeshi ,  Boero Mauro ,  Shigeta Yasuteru ,  Hayashi Hideyuki ,  Okajima Toshihide
資料名： RSC Advances (Web)  (RSC Advances (Web))
巻： 10  号： 63  ページ： 38631-38639  発行年： 2020年 
JST資料番号： U7055A  ISSN： 2046-2069  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 生体の豊富な代謝に重要な生体アミンの酸化脱アミノは,銅アミンオキシダーゼ(CAO)によって触媒される。本研究では,正確な分子モデリングの根拠に基づき,Arthrobacter globiformis(AGAO)のCAOにおける重要な触媒アスパラギン酸残基Asp298のユニークなプロトン化状態とトパキノン(TPQ)の補綴基への明確な洞察を与えた。これは,著者らの最近の中性子回折(ND)実験により決定した結晶構造に対する拡張と相補的情報の両方を提供する。ハイブリッド量子力学/分子力学(QM/MM)シミュレーションは,ND構造がAsp298がプロトン化され,TPQがエノラート型をとる状態に密接に似ていることを示唆した。TPQケト型は完全プロトン化状態で共存できる。エネルギーおよび構造解析は,AGAO結晶の活性部位構造が単一状態ではなく,むしろ異なるプロトン化と立体配座状態の混合物であることを示した。Copyright 2020 Royal Society of Chemistry All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 結晶構造 ,  酸化 ,  シミュレーション ,  立体配座 ,  *プロトン化 ,  *ジアミンオキシダーゼ ,  *活性部位 ,  分子内力学 ,  量子論 ,  脱アミノ ,  生体アミン ,  エノラート ,  Arthrobacter ,  補綴 ,  アミノ酸 ,  脂肪族アミン ,  脂肪族カルボン酸 ,  第一アミン

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (1件)： アスパラギン酸

タイトルに関連する用語 (5件)： 銅アミンオキシダーゼ ,  活性部位 ,  アスパラギン酸 ,  トパキノン ,  プロトン化