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J-GLOBAL ID:202002252526088902   整理番号:20A1791943

Escherichia coliにおけるd-グルコシドのd-グルコシドへの相互変換を促進するエピメラーゼ,YcjRの構造と反応機構【JST・京大機械翻訳】

Structure and Reaction Mechanism of YcjR, an Epimerase That Facilitates the Interconversion of d-Gulosides to d-Glucosides in Escherichia coli
著者 (6件):
資料名:
巻: 59  号: 22  ページ: 2069-2077  発行年: 2020年 
JST資料番号: B0270B  ISSN: 0006-2960  CODEN: BICHAW  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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大腸菌K-12 MG1655由来のYcjRは,3-ケト-α-D-グルコシドのマンガン依存性可逆的エピマー化を,D-グルコシドからD-グルコシドへの変換のための提案された異化経路の一部として対応する3-ケト-α-D-グルコシドに触媒する。マンガン結合酵素の3次元構造をX線結晶学により決定した。二価マンガンイオンは,Glu-146,Asp-179,His-205およびGlu-240へのライゲーションにより酵素に配位した。2つの活性部位グルタミン酸残基のいずれかをグルタミンに変異させると,酵素はC4でのα-メチル-3-ケト-D-グルコースイドのエピマー化に対して全ての触媒活性を失う。しかし,E240Q変異体は溶媒D_2O中のα-メチル-3-ケト-D-グルコースイドのC_4でのプロトンの水素-重水素交換を触媒できる。E146Q変異体はこの交換反応を触媒しない。これらの結果は,YcjRがGlu-146によるC4でのプロトン引き抜きを介して3-ケト-D-グルコシドの異性化を触媒し,次いでGlu-240によって反対の面でプロトン化され,対応する3-ケト-D-グロースイドを生成することを示した。この結論は,D-プシコース-3-エピメラーゼの活性部位におけるD-フルクトースとD-プシコースの既知の結合配向に基づくYcjRの活性部位へのcis-エンジオラート中間体のドッキングによって支持された。Copyright 2020 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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酵素一般 
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