文献
J-GLOBAL ID:202002256648929742   整理番号:20A0671085

低温EM構造はクロストリジウム二成分イオタ毒素複合体における転位変性を明らかにする【JST・京大機械翻訳】

Cryo-EM structures reveal translocational unfolding in the clostridial binary iota toxin complex
著者 (10件):
資料名:
巻: 27  号:ページ: 288-296  発行年: 2020年 
JST資料番号: W0637A  ISSN: 1545-9993  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: ドイツ (DEU)  言語: 英語 (EN)
抄録/ポイント:
抄録/ポイント
文献の概要を数百字程度の日本語でまとめたものです。
部分表示の続きは、JDreamⅢ(有料)でご覧頂けます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。
Clostridium perfringens型Eにより産生されるイオタ毒素は,細胞膜を横切るIaの細胞結合及び転移に関与する2つの独立したポリペプチド:IA,ADPリボシルトランスフェラーゼ及びIbを含む二成分毒素である。ここでは,転座チャンネルIb-ポアとIaとの複合体の低温-EM構造を報告する。高分解能Ib-細孔構造は,炭疽保護抗原細孔の触媒φクランプのそれと類似の構造的枠組みを示した。しかしながら,Ia結合Ib-細孔構造はIaのユニークな結合様式を示し,IaはIb-細孔に結合し,Iaアミノ末端ドメインは2つの付加的Ib-細孔狭窄部位と複数の弱い相互作用を形成した。さらに,Ib結合はIa N末端α-ヘリックスの傾斜及び部分的変性を誘導し,φクランプゲートへの拡張を可能にした。N末端変性のこの新しい機構は,蛋白質転移に重要である。その毒性サブユニット,Iaによる二成分Iota毒素Ibの細孔型の構造解明は,Brown ラチェット転移機構と一致するIa N末端の細孔と伸長を介したIa転移を仲介する相互作用を可視化する。Copyright The Author(s), under exclusive licence to Springer Nature America, Inc. 2020 Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
シソーラス用語:
シソーラス用語/準シソーラス用語
文献のテーマを表すキーワードです。
部分表示の続きはJDreamⅢ(有料)でご覧いただけます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。

分類 (1件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
分子構造 

前のページに戻る