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J-GLOBAL ID:202202239790534601   整理番号:22A0972597

糖化はヒト血清アルブミンの脂肪酸結合能を変化させる【JST・京大機械翻訳】

Glycation Alters the Fatty Acid Binding Capacity of Human Serum Albumin
著者 (10件):
資料名:
巻: 70  号:ページ: 3033-3046  発行年: 2022年 
JST資料番号: C0251A  ISSN: 0021-8561  CODEN: JAFCAU  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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グリコシル化は,食品およびin vivoでの蛋白質の物理化学的および生体機能特性を著しく変える。本研究では,脂肪酸の主要輸送体としてのヒト血清アルブミン(HSA)を生理学的条件下でグリオキサールで修飾した。可逆的アルブミン結合グリオキサールを除去し,高度糖化最終産物を液体クロマトグラフィー-タンデム質量分析(LC-MS/MS)により定量した。蛋白質結合リジンとアルギニン残基の全修飾は,それぞれ4.2と9.6%に達した。長鎖脂肪酸の輸送能力に及ぼすこれらの修飾の影響を,電子スピン共鳴分光法によるスピン標識脂肪酸プローブによって特徴づけた。グリコシル化の程度の増加とともに,0.74±0.09μMの解離定数を有する天然HSAの7つの結合部位の等価性を,残りの3つの高親和性部位2,4および5(0.46±0.07μM)だけによって設定した。他の4つのサイトは,顕著に高い解離定数(1.32±0.35μM)で低親和性にシフトした。トリプシンペプチドマッピングにより,これらの知見を特異的結合部位における分子変化に関係づけることができた。同定された修飾ホットスポットはリジン351,286,159及びアルギニン144,485,117であった。尿毒症患者対健常対照者の血漿蛋白質試料のさらなる研究は,in vivo状況への最初の洞察を与えた。Copyright 2022 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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食品の化学・栄養価  ,  蛋白質・ペプチド一般 
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