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J-GLOBAL ID:201702278657783937   整理番号:17A0302208

半保存トランジットペプチドモチーフと機構的意味の機能解析前駆体標的化と認識【Powered by NICT】

Functional Analysis of Semi-conserved Transit Peptide Motifs and Mechanistic Implications in Precursor Targeting and Recognition
著者 (8件):
資料名:
巻:号:ページ: 1286-1301  発行年: 2016年 
JST資料番号: C2651A  ISSN: 1674-2052  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: 中国 (CHN)  言語: 英語 (EN)
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色素体蛋白質の95%以上は輸送ペプチド(TP)として知られているN末端伸長を含むそれらの前駆体としては核にコードされた。変動が大きいが,TPは外部(TOC)と内部エンベロープ(TOC)のトランスロコンを含む保存された翻訳後機構を介して前駆体を指示する。オルガネラ輸送特異性はToc複合体の一つまたはそれ以上の成分により仲介される。しかし,高いTP多様性は配列を特異的に認識できる方法に関する逆説を創出した。TP設計の新たなモデルは,それらが標的化と輸送過程の異なる段階で認識される複数の緩く保存されたモチーフを含むことである。バイオインフォマティクスは,多くのTPは半保存物理化学的モチーフ,FGLKを含んでいることを示した。TP認識と輸入におけるFGLKモチーフを特性化するために,著者らはRuBisCO小サブユニット(SStp)とフェレドキシン(Fdtp)の前駆体からの二種のよく研究されたTPsを解析した。SStpとFdtpは二FGLKモチーフを含んでいた。in vitro,in organelloおよびin vivoアプローチを用いて,これら二モチーフの大きなセット変異(85)の解析は,FGLKドメインはTOC34との相互作用を仲介し,おそらく他のTOC成分モデルを支持した。in vivo輸入解析は,複数のFGLKモチーフは機能的に重複したことを示唆した。FGLKモチーフは,効率的な前駆体蛋白質輸入に必要であるか,これらの元素がこの高度に多様なクラス標的配列の収束機能を可能にすることができるかを議論した。Data from the ScienceChina, LCAS. Translated by JST【Powered by NICT】
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分類 (2件):
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生物学的機能  ,  細胞構成体一般 

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