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J-GLOBAL ID：201202259002205077   整理番号：12A0437997

アセチルCoAによるピルビン酸カルボキシラーゼの構造と活性の調節

Regulation of the structure and activity of pyruvate carboxylase by acetyl CoA

著者 (3件)： ADINA-ZADA Abdussalam (School of Biomedical, Biomolecular and Chemical Sciences, Univ. of Western Australia, Crawley, WA 6009, AUS) ,  ZECZYCKI Tonya N. (Dep. of Biochemistry, Univ. of Wisconsin, Madison, WI 53726, USA) ,  ATTWOOD Paul V. (School of Biomedical, Biomolecular and Chemical Sciences, Univ. of Western Australia, Crawley, WA 6009, AUS)
資料名： Archives of Biochemistry and Biophysics  (Archives of Biochemistry and Biophysics)
巻： 519  号： 2  ページ： 118-130  発行年： 2012年03月15日 
JST資料番号： B0023A  ISSN： 0003-9861  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 文献レビュー  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： この総説で著者らはピルビン酸カルボキシラーゼの構造と触媒活性の両方に及ぼすアロステリックアクチベーター,アセチルCoAの効果を調べた。著者らはアセチルCoAの結合が電子顕微鏡で見られる酵素の四次および三次構造への全体的変化をどのように生み出すかを記述する。これらの変化は酵素の4量体構造の安定化に役立つ。アセチルCoAによる酵素の活性化の主な場所はATPの開裂とビオチン補欠分子族のカルボキシル化が発生する,酵素のビオチンカルボキシル化ドメインである。アセチルCoAは反応速度を促進すると同時に,いくつかの基質,特にHCO₃^-の結合を促進する。また補因子Mg²⁺の結合との複雑な相互作用もある。異なる生物由来の酵素が示す協同性の程度には大きな変動はあるが,アセチルCoAによるピルビン酸カルボキシラーゼの活性化は一般に協同的プロセスである。Rhizobium etliとStaphylococcus由来のピルビン酸カルボキシラーゼのホロ酵素のX線結晶構造のアロステリックなアセチルCoA結合ドメインはビオチンのカルボキシル化とカルボキシル転移そしてカルボキシル転移とビオチンカルボキシルキャリヤーの各蛋白質ドメインの界面に位置することを示している。Copyright 2012 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *ピルビン酸カルボキシラーゼ ,  酵素反応機構 ,  *アロステリック効果 ,  酵素調節 ,  協力作用 ,  分子構造 ,  電子顕微鏡写真 ,  結合部位 ,  結晶構造 ,  X線構造解析 ,  カルボン酸 ,  窒素複素環化合物 ,  補酵素 ,  ウレア化合物 ,  硫黄複素環化合物 ,  ビタミンB群
準シソーラス用語： アロステリック調節

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (1件)： ビオチン

タイトルに関連する用語 (4件)： アセチルCoA ,  ピルビン酸カルボキシラーゼ ,  活性 ,  調節