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J-GLOBAL ID：201402216397987021   整理番号：14A0645632

アミノ酸及びペプチド結合の化学修飾を介したペプチドミメティクス

Peptidomimetics via modifications of amino acids and peptide bonds

著者 (3件)： AVAN Ilker (Anadolu Univ., Eskisehir, TUR) ,  HALL C. Dennis (Univ. Florida, Florida, USA) ,  KATRITZKY Alan R. (Univ. Florida, Florida, USA)
資料名： Chemical Society Reviews  (Chemical Society Reviews)
巻： 43  号： 10  ページ： 3575-3594  発行年： 2014年05月21日 
JST資料番号： D0479B  ISSN： 0306-0012  CODEN： CSRVBR  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 文献レビュー  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 天然ペプチドは治療用途において高レベルの生物多様性,生物活性,特異性及び低毒性をもたらすが,これらはバイオアベイラビリティの不足,急速プロテアーゼ分解による不安定性,細胞膜を通した通過時の困難さ及び多段階調製の問題を受ける。過去20年間に,ペプチドミメティクス(PM)は進展し,治療用途における天然ペプチドの制限を取り除いた。PMは天然ペプチドのアミノ酸骨格の操作により利用された。このような技法は構造多様性を増進し,特殊な二次構造及び薬理学的性質を持つ新しいPMを創製した。このレビューにおいて,アミノ酸骨格へのヘテロ原子置換または挿入を介して形成されたPMの近年の開発を概説した。ほとんどのPMは非共有相互作用を介してターン,ヘリックス,シート及びループのような構造組織を形成した。また,ヘテロ原子操作は水素結合能の化学修飾により天然ペプチドに比較して構造剛性-柔軟性に影響した。化学反応性はチオデプシペプチドのようなヘテロ原子置換により影響を受けた。また,ヘテロ原子化学修飾ペプチドは構造活性相関研究の対象であり,一部はFDA承認薬物として臨床に使用されている。構造活性相関及び構造/立体配座解析は新しい薬物及び材料の創製をもたらすPMライブラリーの構築への道を開いた。

シソーラス用語： *生体物質類似体 ,  ペプチド結合 ,  バイオアベイラビリティ ,  アミノ酸 ,  生物活性 ,  *生理活性ペプチド ,  *ペプチド ,  有機化学 ,  水素結合 ,  ヘリックス構造 ,  二次構造 ,  β構造 ,  構造活性相関 ,  立体配座 ,  化学修飾 ,  ヘテロ原子化学 ,  *ペプチド医薬品 ,  βターン ,  *ペプチド模倣体
準シソーラス用語： βターン構造 ,  *ペプチドミメティクス

分類 (2件)： ペプチド  (CF10080G) ,  生理活性ペプチド  (EB08100U)

タイトルに関連する用語 (4件)： アミノ酸 ,  ペプチド結合 ,  化学修飾 ,  ペプチドミメティクス