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J-GLOBAL ID：201702214663212949   整理番号：17A0363227

基質特異性に及ぼすThermus thermophilusトレハロースシンターゼのC末端領域切断の影響【Powered by NICT】

Effect of C-terminal domain truncation of Thermus thermophilus trehalose synthase on its substrate specificity

著者 (3件)： Cho Chang-Bae (Department of Food and Nutrition, Brain Korea 21 Project, Yonsei University, Seoul 120-749, Republic of Korea) ,  Park Da-Yeon (Department of Food and Nutrition, Brain Korea 21 Project, Yonsei University, Seoul 120-749, Republic of Korea) ,  Lee Soo-Bok (Department of Food and Nutrition, Brain Korea 21 Project, Yonsei University, Seoul 120-749, Republic of Korea)
資料名： Enzyme and Microbial Technology  (Enzyme and Microbial Technology)
巻： 96  ページ： 121-126  発行年： 2017年 
JST資料番号： A0989B  ISSN： 0141-0229  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Thermus thermophilus由来の三ドメインから成るトレハロースシンターゼのC末端ドメインは酵素の活性及び基質特異性に及ぼす効果を研究するために切断されていた。野生型(WT)酵素と比較して,二切断型酵素(DM1とDM2)は低マルトースとトレハロース変換活性と異なるトランスグリコシル化反応機構を示した。変異体では,マルトース基板から開裂したグルコース部分は酵素から放出され,外部グルコースオキシダーゼに遮断された場合のトレハロースの産生を防止した。WT酵素が,トレハロースを効果的に生成する活性部位におけるグルコースを保持していた。添加では,DM1は,WTとDM2よりもはるかに高い量マンノース含有二糖類トレハロース類似体(Man TA)を合成した。結果はWT酵素のC末端ドメインは活性部位内のグルコース部分を保持するための重要であることを示唆した。変異酵素はヒトTA,腸ジサッカリダーゼの阻害剤を生産するために使用できる。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： 酵素 ,  *Thermus thermophilus ,  *Thermus ,  活性部位 ,  野生型 ,  ヒト ,  二糖類 ,  類似物質 ,  *基質特異性 ,  ヘキソース ,  アルドース ,  ピラノシド ,  グルコシド ,  還元糖
準シソーラス用語： 糖転移反応 ,  C末端ドメイン ,  *C末端 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： トレハロースシンターゼ ,  トレハロース ,  Thermus thermophilus ,  トランケーション ,  マンノース含有二糖類トレハロース類似体

分類 (1件)： 酵素の応用関連  (EB09100B)

物質索引 (3件)： グルコース ,  マルトース ,  トレハロース

タイトルに関連する用語 (3件)： 基質特異性 ,  Thermus ,  C末端領域