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J-GLOBAL ID:201902269151202269   整理番号:19A1806227

新規ヒトヒストンH3変異体,H3.6,H3.7及びH3.8の結晶構造と特性化【JST・京大機械翻訳】

Crystal Structure and Characterization of Novel Human Histone H3 Variants, H3.6, H3.7, and H3.8
著者 (16件):
資料名:
巻: 56  号: 16  ページ: 2184-2196  発行年: 2017年 
JST資料番号: B0270B  ISSN: 0006-2960  CODEN: BICHAW  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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非対立遺伝子ヒストン変異体は,真核生物染色体におけるゲノムDNA機能を調節する後成的因子と考えられている。本研究では,以前に偽遺伝子として注釈された3つの新しいヒトヒストンH3変異体(H3.6,H3.7およびH3.8と命名)を同定した。H3.6とH3.8はH3.3特異的アミノ酸残基を保存するが,H3.7はH3.1と特異的アミノ酸残基を共有する。in vitroでH3.6を含むヌクレオソームを再構成し,その結晶構造を決定した。H3.6ヌクレオソームにおいて,H3.6特異的Val62残基は同族H4分子に疎水的に接触するが,その接触面積は対応するH3.3Ile62残基のそれより小さい。熱安定性分析は,H3.6ヌクレオソームがH3.3ヌクレオソームと比較して実質的に不安定であることを明らかにした。興味あることに,変異解析は,H3.6 Val62残基がH3.6ヌクレオソーム不安定性に完全に関与し,これは恐らくH4との弱い疎水性相互作用のためであることを示した。H3.8を含むヌクレオソームも再構成したが,その熱安定性は非常に低かった。対照的に,精製H3.7はin vitroでヌクレオソームを形成できなかった。これらの新規ヒトヒストンH3変異体の同定と特性化はヒトゲノムの後成的調節を理解するための重要な新しい洞察を提供する。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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分子遺伝学一般  ,  細胞構成体一般 
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