文献
J-GLOBAL ID:202002229004606463   整理番号:20A2440508

Trichoderma virideからのL-リジンα-オキシダーゼの厳密基質認識の構造的基礎【JST・京大機械翻訳】

Structural basis of strict substrate recognition of l-lysine α-oxidase from Trichoderma viride
著者 (10件):
資料名:
巻: 29  号: 11  ページ: 2213-2225  発行年: 2020年 
JST資料番号: W2730A  ISSN: 0961-8368  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
抄録/ポイント:
抄録/ポイント
文献の概要を数百字程度の日本語でまとめたものです。
部分表示の続きは、JDreamⅢ(有料)でご覧頂けます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。
L-リジンオキシダーゼ(LysOX)は,L-リジンの酸化的脱アミノを触媒するFAD依存性ホモ二量体酵素であり,アンモニアと過酸化水素によるα-ケト-ε-アミノカプロン酸を生成する。LysOXはL-リジンに対して厳密な基質特異性を示したが,ほとんどのL-アミノ酸オキシダーゼ(LAAO)はL-アミノ酸に対して広い基質特異性を示した。LysOXの以前の研究は,十分に研究されたヘビ毒LAAOに対する全体的な構造的類似性を示した。しかし,L-リジンに対する厳密な特異性の分子機構はまだ不明である。ここでは,1.7Å解像度でL-リジンと複合体中のLysOXの構造を決定した。構造は,2つの水分子を有するD212,D315,およびA440によって形成される水素結合ネットワークが側鎖アミノ基の認識の原因であることを明らかにした。さらに,活性部位の5つの疎水性残基により形成された狭い正孔は,厳密な基質特異性に寄与する。変異研究により,D212及びD315はL-リジン認識に必須であり,D212A/D315A二重変異体LysOXはLysOXとは異なる基質特異性を示した。さらに,基質特異性変化の構造的基礎も変異体とその基質複合体の構造解析により明らかにされた。これらの結果はLysOXの厳密な特異性の分子機構を明確に説明し,LysOXが他のL-アミノ酸に特異的なLAAOを設計するための鋳型の潜在的候補であることを示唆する。Copyright 2020 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
シソーラス用語:
シソーラス用語/準シソーラス用語
文献のテーマを表すキーワードです。
部分表示の続きはJDreamⅢ(有料)でご覧いただけます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。

分類 (1件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
酵素一般 
タイトルに関連する用語 (5件):
タイトルに関連する用語
J-GLOBALで独自に切り出した文献タイトルの用語をもとにしたキーワードです

前のページに戻る