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J-GLOBAL ID:202202243432025145   整理番号:22A0434587

ミセルのin vitro消化に及ぼすメイラード反応およびゲニピン架橋によるβ-カゼイン修飾の影響【JST・京大機械翻訳】

Effect of modifying β-casein by maillard reaction and genipin crosslinking on in vitro digestion of the micelles
著者 (13件):
資料名:
巻: 125  ページ: Null  発行年: 2022年 
JST資料番号: E0877B  ISSN: 0268-005X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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牛乳からのβ-カゼイン(β-CN)は,自己集合ミセルナノ構造が可能な分子による疎水性機能性成分のための生体適合性,非毒性ナノキャリアとしてますます興味を引いている。本研究では,メイラード反応とゲニピン架橋を用いてβ-CNミセル(G-CGDNs)を修飾し,ナリンゲニンのナノキャリアとしての安定性を高め,時間放出能力を達成した。G-CGDNはナリンゲニンのカプセル化効率の有意な減少を示したが,制御されたナリンゲニン放出特性は増強された。SDS-PAGE,TEM,DLS,MALDI-TOF-MS及びLC-MS/MSを用いて,ペプシン及びトリプシンによる消化性に及ぼす修飾の影響を調べた。G-CGDNおよびゲニピン架橋β-CNミセル負荷ナリンゲニン(G-CNMs)は,プロテアーゼ加水分解作用に対してすべて耐性であった。一方,G-CGDNs消化産物は消化終了時に均一かつ大きな球状ミセルに再集合し,一方,G-CNMsおよびβ-CNミセル負荷ナリンゲニン(CNMs)は全て不規則および凝集または凝集に損傷した。よりコンパクトな構造はペプシンとトリプシンによる攻撃に対するG-CGDNの消化部位を減少させたが,生物活性ペプチドの放出にはわずかな変化があった。本研究は,安定性を改善し,栄養価を維持し,消化における遅延反応を提供する,β-CNミセルに及ぼす2つの修飾アプローチの影響を探究するのを助けることができる。Copyright 2022 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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食品の品質  ,  食品蛋白質 

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