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J-GLOBAL ID:202202250288790487   整理番号:22A0974309

膜蛋白質と膜蛋白質統合に必須な糖脂質との分子間相互作用【JST・京大機械翻訳】

Intermolecular Interactions between a Membrane Protein and a Glycolipid Essential for Membrane Protein Integration
著者 (20件):
資料名:
巻: 17  号:ページ: 609-618  発行年: 2022年 
JST資料番号: W5037A  ISSN: 1554-8937  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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適切な位置への新規合成蛋白質の誘導は,あらゆる生物における不可欠な生物学的機能である。生体膜への蛋白質の統合はSecトランスロコン及び挿入酵素YidCのような蛋白質性因子により仲介される。さらに,長い糖鎖とピロリン脂質からなるMPIase(膜蛋白質インテグラーゼ)と名付けられた糖脂質は膜蛋白質統合に必須であることが証明された。1つの三糖類,ミニ-MPIase-3のみを有するMPIaseの合成最小単位は,統合活性に必須の構造を含むことを報告した。ここでは,MPIaseを用いた統合機構を解明するために,MPIaseまたはその合成類似体とモデル基質(Pf3コート蛋白質)との分子間相互作用を物理化学的方法を用いて解析した。表面プラズモン共鳴(SPR)分析は,Pf3コート蛋白質への親和性に対するピロリン酸塩の重要性を明らかにした。ミニ-MPIase-3と比較して,天然MPIaseは,親和性のわずかな差にもかかわらず,その長い糖鎖により,より速い会合と解離を示した。より詳細なMPIaseサブ構造に焦点を当てて,ドッキングシミュレーションと飽和移動差-核磁気共鳴を行った。これらの実験は,グルコサミン上の6-O-アセチル基とMPIaseのリン酸塩が,Pf3コート蛋白質との相互作用を導く重要な役割を果たすことを示した。疎水性領域へのMPIaseの高い親和性と蛋白質の塩基性アミノ酸残基をドッキングシミュレーションにより示唆し,標的領域を欠く蛋白質変異体を用いたSPRにより実験的に証明した。これら結果は,MPIaseと基質蛋白質の直接相互作用を示し,膜蛋白質統合の詳細な機構を明らかにした。Copyright 2022 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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