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J-GLOBAL ID：202202257086881639   整理番号：22A0625935

蛋白質表面工学によるBacillusセリンプロテアーゼの耐塩性の改善【JST・京大機械翻訳】

Improvement of the halotolerance of a Bacillus serine protease by protein surface engineering

著者 (5件)： Takenaka Shinji (Department of Agrobioscience, Graduate School of Agricultural Science, Kobe University, Kobe, Japan) ,  Takada Airi (Department of Agrobioscience, Graduate School of Agricultural Science, Kobe University, Kobe, Japan) ,  Kimura Yukihiro (Department of Agrobioscience, Graduate School of Agricultural Science, Kobe University, Kobe, Japan) ,  Watanabe Masanori (Department of Food, Life, and Environmental Science, Faculty of Agriculture, Yamagata University, Yamagata, Japan) ,  Kuntiya Ampin (Bioprocess Research Cluster, School of Agro-Industry, Faculty of Agro-Industry, Chiang Mai University, Chiang Mai, Thailand)
資料名： Journal of Basic Microbiology  (Journal of Basic Microbiology)
巻： 62  号： 2  ページ： 174-184  発行年： 2022年 
JST資料番号： T0359A  ISSN： 0233-111X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 塩漬け発酵食品からBacillus subtilisから中程度の耐塩性セリンプロテアーゼが以前に単離された。蛋白質表面の8つの突然変異部位を,中程度のハロ耐性プロテアーゼおよび相同非耐塩性プロテアーゼとの配列および構造比較に基づく蛋白質工学のために選択した。置換Asp及びArg残基を有する新規構築多重変異体を組換野生型(rApr)及びAlaで置換した以前に構築したmAla-8と比較し,プロテアーゼの塩適応に対する蛋白質表面電荷の寄与を分析した。3つの突然変異体はrAprより1.2倍大きな耐塩性を示した。さらに,突然変異体はrAprより広範囲のpH安定性を示し,pH範囲5.0~11でそれらの最大活性の80%以上を保持した。また,変異株は,pH8.0および55°C,またはpH11.5および25°Cで1時間インキュベーション後,それらの活性の75%以上を保持した。多重置換により交換されたAspおよびArg残基は,おそらく高塩条件における蛋白質表面水和および溶解性の増加に役割を果たした。本研究は,Bacillus セリンプロテアーゼの表面上の陰性または正電荷の高い割合の増加が蛋白質塩適応を安定的に改善することを示した。Copyright 2022 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 水和 ,  塩漬 ,  *タンパク質 ,  突然変異 ,  突然変異体 ,  多重化 ,  発酵食品 ,  *桿菌属 ,  *ペプチド結合ヒドロラーゼ ,  枯草菌 ,  インキュベート ,  野生型 ,  *セリンプロテイナーゼ
準シソーラス用語： 正電荷 ,  残基 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (4件)： 枯草菌 ,  耐塩性酵素 ,  セリンプロテアーゼ ,  多重置換

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (5件)： 蛋白質 ,  表面工学 ,  Bacillus ,  セリンプロテアーゼ ,  耐塩性