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J-GLOBAL ID:202302275604177790   整理番号:23A2012493

Lys-255残基と主鎖間の共有結合はKrokinobacterロドプシン2の安定なレチナール発色団結合とナトリウムポンプ活性に関与する【JST・京大機械翻訳】

Covalent Bond between the Lys-255 Residue and the Main Chain Is Responsible for Stable Retinal Chromophore Binding and Sodium-Pumping Activity of Krokinobacter Rhodopsin 2
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著者 (5件):
資料名:
巻: 62  号: 12  ページ: 1849-1857  発行年: 2023年 
JST資料番号: B0270B  ISSN: 0006-2960  CODEN: BICHAW  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
抄録/ポイント:
抄録/ポイント
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微生物ロドプシンは,全transから13-cis構造へのレチナール発色団の光異性化によって引き起こされる様々な機能を持つ光受容蛋白質である。レチナール発色団は,プロトン化Schiff塩基を介して7番目の膜貫通ヘリックスの中央のリジン残基に共有結合した。Lys-216の側鎖と主鎖の間の共有結合を欠くバクテリオロドプシン(BR)変異体は紫色素を形成し,プロトンポンピング機能を示した。したがって,リジン残基と蛋白質骨格を連結する共有結合は,微生物ロドプシン機能の必要条件とは考えられない。ロドプシン機能に対するリジン側鎖での共有結合の役割に関するこの仮説を更に調べるため,アルキルアミンレチナールSchiff塩基(エチルまたはn-プロピルアミンとレチナール(EtSBまたはnPrSB)を混合して調製した)で,ナトリウムポンピングロドプシン,Krokinobacterロドプシン2(KR2)のK255GとK255A変異体を検討した。KR2 K255G変異体はBR変異体と同様にnPrSBとEtSBを取り込んだが,K255A変異体はこれらのアルキルアミンSchiff塩基を取込まなかった。K255G+nPrSBの吸収極大は524-516nmであり,それは野生型+全トランスレチナール(ATR)の526nm吸収極大に近かった。しかし,K255G+nPrSBはイオン輸送活性を示さなかった。KR2 K255G変異体が光照射時にnPrSBを容易に放出し,O中間体を形成しなかったので,Lys-255での共有結合が網膜発色団の安定な結合とKR2における光駆動Na+ポンプ機能を達成するためのO中間体の形成に重要であると結論した。Copyright 2023 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
シソーラス用語:
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分類 (4件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
微生物の生化学  ,  蛋白質・ペプチド一般  ,  生物学的機能  ,  微生物生理一般 

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