Streptococcus mutans由来のα-1,6-グリコシド結合加水分解酵素,デキストラングルコシダーゼの基質認識機構

HONDOH Hironori; SABURI Wataru; MORI Haruhide; OKUYAMA Masayuki; NAKADA Toshitaka; MATSUURA Yoshiki; KIMURA Atsuo

文献

J-GLOBAL ID：200902259038952922 整理番号：08A0394447

Streptococcus mutans由来のα-1,6-グリコシド結合加水分解酵素,デキストラングルコシダーゼの基質認識機構

Substrate Recognition Mechanism of α-1,6-Glucosidic Linkage Hydrolyzing Enzyme, Dextran Glucosidase from Streptococcus mutans

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資料名：
巻： 378 号： 4 ページ： 911-920 発行年： 2008年05月09日
JST資料番号： D0124B ISSN： 0022-2836 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：オランダ (NLD) 言語：英語 (EN)

その非還元末端からα-グルコースを生成する,イソマルトオリゴ糖のα-1,6-グルコシド結合を加水分解するStreptococcus mutansデキストラングルコシダーゼの結晶構造を決定した。触媒酸Glu236→Glnの変異体を使用して,この酵素の天然の基質であるイソマルトトリオースとの,その複合構造が決定された。酵素は536アミノ酸残基を持ち,分子量は62001Daであった。ネイティブと複合体の構造は分子置換方法で決定され,2.2Å分解能に精密化された。ネイティブ構造においては有意な反射に対して18.3%最終Rファクター,複合体構造においては18.4%の結果であった。酵素は3つのドメインA,BおよびCから成り,α-アミラーゼファミリー酵素に共通なドメインAに(β/α)₈バレルを有していた。3つの触媒残基が活性部位ポケットの底に存在し,結合したイソマルトトリオースは-1から+2部位を占めていた。サブサイト-1のグルコース残基の環境は,α-アミラーゼファミリーにおける,この残基の環境と同様であった。Asp60とArg398とサブサイト-1のグルコース単位のO4原子間の水素結合は,結合した基質の非還元末端の認識を完成した。Glu371とLys275の側鎖原子はサブサイト+1のグルコース残基のO2とO3原子と水素結合を形成した。切断できるα-1,6-グルコシド結合(C1,O6とC6原子)は,Bacillus subtilis由来のα-アミラーゼ構造におけるマルトペンタオースの切断できるα-1,4結合(C1,O4とC4原子)の原子の位置と同等であった。α-アミラーゼとの比較は,このデキストラングルコシダーゼのVal195とα-1,6-加水分解酵素の対応する残基はこれらの酵素の基質特異性の決定に参画することを示唆した。Copyright 2008 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

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酵素一般

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