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J-GLOBAL ID：201002231064054648   整理番号：10A0446858

スピン標識とパルスEPRで明らかになった筋肉細線維でのトロポニンのスイッチ作用

Switch Action of Troponin on Muscle Thin Filament as Revealed by Spin Labeling and Pulsed EPR

著者 (6件)： AIHARA Tomoki (Osaka Univ., Osaka, JPN) ,  NAKAMURA Motoyoshi (Osaka Univ., Osaka, JPN) ,  UEKI Shoji (Osaka Univ., Osaka, JPN) ,  HARA Hideyuki (Bruker Biospin, Kanagawa, JPN) ,  MIKI Masao (Univ. Fukui, Fukui, JPN) ,  ARATA Toshiaki (Osaka Univ., Osaka, JPN)
資料名： Journal of Biological Chemistry  (Journal of Biological Chemistry)
巻： 285  号： 14  ページ： 10671-10677  発行年： 2010年04月02日 
JST資料番号： E0038A  ISSN： 0021-9258  CODEN： JBCHA3  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 筋収縮の調節に関わるトロポニンI(TnI)とトロポニンC(TnC)の相互作用を,両蛋白質に導入したスピンでパルス電子電子二重共鳴(PELDOR)により分子間距離を測定することで解析した。Ca²⁺存在下でTnT上にあるTnCの44番残基(TnC44)とTnIの133番残基(TnI133)の距離は平均42Åであり,半値幅9Åの狭い分布を示したので,TnIの制御領域がTnCのN末側に結合していると示唆された。TnC61-TnI133は38Å(半値幅12Å),TnC98-TnI133は22Å(半値幅3.4Å)であり,既報の結晶構造からの値と同様だった。アクチン線維に結合したトロポニンでも同様の値だった。それに対して,Ca²⁺非存在下では,これらの距離は20~80Åでばらつきを増大したので,制御領域がTnCから解離したと推測され,アクチン線維との結合でさらに距離が離れた。これらの結果は,TnIの制御領域が分子スイッチとしてTnCに結合し,TnIの阻害領域がCa²⁺存在下でアクチンから離れて繋ぎとめられていることを支持した。

シソーラス用語： *トロポニン ,  *カルシウム結合タンパク質 ,  ESR【磁気共鳴】 ,  二重共鳴 ,  金属イオン ,  アミノ酸配列 ,  骨格筋 ,  部位特異的変異誘発 ,  配座転移 ,  カルシウムイオン ,  *トロポニンC ,  *トロポニンI ,  電子電子二重共鳴
準シソーラス用語： ウサギ

分類 (1件)： 筋収縮,筋弛緩のエネルギー代謝  (EB10030T)

タイトルに関連する用語 (5件)： スピン標識 ,  パルスEPR ,  筋肉 ,  トロポニン ,  スイッチ作用