トリプトファン変異誘発によるβ<sub>2</sub>ミクログロブリンのアミロイドフィブリル伸長に関するプレ定常状態速度論分析

CHATANI Eri; OHNISHI Reina; KONUMA Tsuyoshi; SAKURAI Kazumasa; NAIKI Hironobu; GOTO Yuji

文献

J-GLOBAL ID：201002296054367308 整理番号：10A0725159

トリプトファン変異誘発によるβ₂ミクログロブリンのアミロイドフィブリル伸長に関するプレ定常状態速度論分析

Pre-Steady-State Kinetic Analysis of the Elongation of Amyloid Fibrils of β₂-Microglobulin with Tryptophan Mutagenesis

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資料名：
巻： 400 号： 5 ページ： 1057-1066 発行年： 2010年07月30日
JST資料番号： D0124B ISSN： 0022-2836 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：オランダ (NLD) 言語：英語 (EN)

アミロイドフィブリルは,アミロイド生成立体配座の伝搬に鋳型を供給する,あらかじめ形成されたフィブリル依存的に種を延長する。ほとんどの種まき実験で,単量体に比べわずかな種フィブリルを使用したところ,定常状態酵素反応速度論と類似していた。プレ定常状態速度論は,伸長過程を特性化するのに役立つ可能性がある。透析関連アミロイドーシスの原因である蛋白質のβ₂-ミクログロブリン(β₂-m)を用いて,単量体がほとんど広がる条件のpH2.5で,フィブリル伸長のプレ定常状態速度論を測定した。β₂-mは,位置60及び95にTrp残基を持っている。フィブリル伸長での構造変化を研究するため,3つの単一Trp変異体及び蛍光分光法を使用した。単量体の立体配座変化に焦点を合わせるため,Trp残基のない変異体を有する種を調製した。単量体β₂-mの一定濃度で,フィブリル伸長の明白な速度は,種の濃度の増加とともに増加し飽和したことから,律速中間体の蓄積を示唆した。重要なことに,飽和は単量体の濃度で発現され,約10の種/単量体比で生じた。種フィブリルを構成する単量体の数は10よりはるかに大きかったため,伸長過程は「非活性部位結合」によって制限されることを示唆した。スペクトル分析によって,この非活性部位結合に関して,Trp60とTrp95の両方が溶媒に曝露され,Trp60だけがフィブリルへの遷移で埋没することを示した。非活性部位結合が主な役割を果たす,フィブリル伸長の新しいモデルを提案した。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

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蛋白質・ペプチド一般 , 神経系の疾患

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トリプトファン変異誘発によるβ2ミクログロブリンのアミロイドフィブリル伸長に関するプレ定常状態速度論分析

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