バクテリオロドプシン中のプロトンポンプのための水酸化物イオンキャリア:一次プロトン移動【JST機械翻訳】

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バクテリオロドプシン(BR)は光駆動プロトンポンプのモデル蛋白質であり,そこではベクトル活性プロトン輸送が光エネルギー変換をもたらす。BRにおける網膜Schiff塩基(SB)からAsp85への一次プロトン移動の微視的機構を明らかにするため,ここでは全BR系([ ̄]3800原子)の量子力学的メタダイナミクスシミュレーションを行った。シミュレーションは,特異的内部水(Wat452)の脱プロトンがThr89を介してAsp85のプロトン化を生じる,新しいプロトン移動機構,すなわち水酸化物イオン機構を示し,その後,生じた水酸化物イオンは網膜SBから残りのプロトンを受け入れた。さらに,時間分解連続フェムト秒結晶学により得られた4つの逐次スナップショットを採用した系統的研究は,プロトン移動が光サイクル上で2~5.25sを採ったことを明らかにした。2と5.25sでのスナップショット間の主な差であるWat401の存在は,一次プロトン移動を支援するのに必須であることが分かった。光駆動プロトンポンプのベンチマークであるSIGNIFICANCCE(BR)は,エネルギー変換の観点から多様な領域から多くの注目を集めている。重要な実験的および理論的努力にもかかわらず,BRにおけるプロトン移動の微視的機構は完全には明らかにされていない。本研究では,全BR系の量子力学分子動力学シミュレーションを行い,X線自由電子レーザから得られた最新のスナップショットによるL中間状態における一次プロトン移動を解明した。その結果,L状態でのみ活性部位に現れる特異的内部水に由来する水酸化物イオンは一次プロトン移動のキャリアとして作用し,プロトンポンプにおける水酸化物イオンの重要性を実証した。【JST機械翻訳】