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J-GLOBAL ID：201002245016203918   整理番号：10A0182392

プロリンcis/trans-イソメラーゼPin1はペルオキシソーム増殖因子活性化受容体γの活性を活性化機能1ドメインに直接結合することで調節する

Proline cis/trans-Isomerase Pin1 Regulates Peroxisome Proliferator-activated Receptor γ Activity through the Direct Binding to the Activation Function-1 Domain

著者 (12件)： FUJIMOTO Yoshito (Osaka Univ., Osaka) ,  SHIRAKI Takuma (Osaka Univ., Osaka) ,  SHIRAKI Takuma (Tohoku Univ. Graduate School of Medicine, Miyagi) ,  HORIUCHI Yuji (Hiroshima Univ., Higashi-Hiroshima) ,  WAKU Tsuyoshi (Osaka Univ., Osaka) ,  SHIGENAGA Akira (Univ. Tokushima, Tokushima) ,  OTAKA Akira (Univ. Tokushima, Tokushima) ,  IKURA Tsuyoshi (Tohoku Univ. Graduate School of Medicine, Miyagi) ,  IGARASHI Kazuhiko (Tohoku Univ. Graduate School of Medicine, Miyagi) ,  AIMOTO Saburo (Osaka Univ., Osaka) ,  TATE Shin-ichi (Hiroshima Univ., Higashi-Hiroshima) ,  MORIKAWA Kosuke (Osaka Univ., Osaka)
資料名： Journal of Biological Chemistry  (Journal of Biological Chemistry)
巻： 285  号： 5  ページ： 3126-3132  発行年： 2010年01月29日 
JST資料番号： E0038A  ISSN： 0021-9258  CODEN： JBCHA3  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： PPARγのリン酸による活性調節機構を検討した。リン酸化部位として注目したのはAF-1ドメインのSer84であり,ここはSerPro配列なのでリン酸化に伴いプロリンcis/trans-イソメラーゼPin1との相互作用が予想された。実際にPin1がPPARγに相互作用しポリユビキチン化を抑制した。しかし,この相互作用とポリユビキチン化抑制にはPin1のプロリンcis/trans-イソメラーゼ活性が必要なく,WWドメインが必要だった。マクロファージ様細胞でPin1がPPARγ依存性遺伝子発現を抑制することをノックダウン実験で確認した。したがって,Pin1はPPARγAF-1ドメインに直接結合することでマクロファージの機能を調節することが示唆された。

シソーラス用語： *シス-トランスイソメラーゼ ,  ユビキチン化 ,  マクロファージ ,  THP-1細胞 ,  *PPARγ ,  アミノ酸配列 ,  部位特異的変異誘発 ,  プロテアソーム ,  NMR【磁気共鳴】 ,  タンパク質結合 ,  共沈 ,  遺伝学実験技術 ,  ヒト ,  プラズマ共鳴 ,  脂肪酸結合タンパク質 ,  *Pin1 ,  RNA干渉法 ,  ポリユビキチン化 ,  A-FABP ,  表面プラズモン共鳴法
準シソーラス用語： FABP4 ,  HSQC ,  表面プラズモン共鳴

分類 (1件)： 生物学的機能  (EB03040U)

物質索引 (2件)： BRL-49653 ,  MG-132

タイトルに関連する用語 (9件)： プロリン ,  CIS ,  イソメラーゼ ,  Pin1 ,  ペルオキシソーム増殖因子活性化受容体γ ,  活性 ,  活性化 ,  ドメイン ,  調節