文献

J-GLOBAL ID：202002275953438808   整理番号：20A0032717

β2ミクログロブリンがその蛋白質分解断片と共存する複雑な条件下でのアミロイド形成【JST・京大機械翻訳】

Amyloid Formation under Complicated Conditions in Which β₂-Microglobulin Coexists with Its Proteolytic Fragments

著者 (6件)： Muta Hiroya (Institute for Protein Research, Osaka University, Osaka, Japan) ,  So Masatomo (Institute for Protein Research, Osaka University, Osaka, Japan) ,  Sakurai Kazumasa (Institute of Advanced Technology, Kindai University, Japan) ,  Kardos Jozsef (ELTE NAP Neuroimmunology Research Group, Department of Biochemistry, Eoetvoes Lorand University, Hungary) ,  Naiki Hironobu (Faculty of Medical Sciences, University of Fukui, Japan) ,  Goto Yuji (Institute for Protein Research, Osaka University, Osaka, Japan)
資料名： Biochemistry  (Biochemistry)
巻： 58  号： 49  ページ： 4925-4934  発行年： 2019年 
JST資料番号： B0270B  ISSN： 0006-2960  CODEN： BICHAW  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： in vivoでのアミロイド形成は複雑な条件下で起こり,種々のアミロイド形成および非アミロイド形成成分が共存することが多い。複雑な条件下での追加成分の役割を議論する。それらは,分子クラウディングまたは添加物との相互作用が効果的な濃度を増加させ,従ってアミロイド形成蛋白質の過飽和を破壊するので,アミロイド形成を加速することが示唆されている。一方,種々の不均一成分を有する細胞のクラウディング条件は,それらが相同なアミロイド形成会合を妨げるので,アミロイド形成を遅らせるか,または予防する可能性がある。これらの付加的成分の役割を解明するために,完全なβ2mとその蛋白質分解ペプチドが共存する単純化モデル系を用いて,透析関連アミロイドーシスの原因となる蛋白質β2-ミクログロブリン(β2m)のアミロイド形成を調べた。リシルエンドペプチダーゼによりin vitroで生産されたβ2mの9つの蛋白質分解ペプチドの中で,22残基K3ペプチドは高度にアミロイド形成性であった。pH2および37°Cで1時間の遅れ時間で生じたK3ペプチドのアミロイド形成は,β2mまたは蛋白質分解消化物の混合物の共存により有意に遅延した。阻害相互作用部位を同定するために,スピン標識K3を用いた常磁性緩和増強測定と核磁気共鳴検出による均一15N標識β2mを行った。結果は,K3がβ2mの疎水性残基の広いクラスターと弱く相互作用することを明らかにし,それはいくつかの離れた配列に位置する残基を調節し,競合的阻害をもたらした。結果は,比較的弱く広い相互作用が非生産的複合体を形成し,複雑な条件下での不均一相互作用の役割を意味することを示した。Copyright 2020 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 複合体 ,  相互作用 ,  *β2ミクログロブリン ,  NMR【磁気共鳴】 ,  in vitro実験 ,  *タンパク質 ,  ペプチド ,  分子集合体 ,  疎水性 ,  *タンパク質分解 ,  アミロイドーシス ,  クラスタ ,  過飽和 ,  簡素化 ,  こみあい効果

分類 (1件)： 生物学的機能  (EB03040U)

タイトルに関連する用語 (5件)： β2ミクログロブリン ,  蛋白質分解 ,  断片 ,  共存 ,  アミロイド形成